פגז מיאלין של סיבי עצב נוצר. פונקציות וסוגים של סיבי עצב. אפשרויות של התאוששות מלינה

פגז מיאלין של סיבי עצב נוצר. פונקציות וסוגים של סיבי עצב. אפשרויות של התאוששות מלינה
פגז מיאלין של סיבי עצב נוצר. פונקציות וסוגים של סיבי עצב. אפשרויות של התאוששות מלינה
22.08.2020

סיבי עצב יש תהליכים של תאי עצב, ביניהם דנדריטים ואקסונים נבדלים. אחת הפונקציות החשובות ביותר של סיבים אלה הן תפיסת האותות של המדיום החיצוני והפנימי, הטרנספורמציה שלהם לדחפים עצבים ובניהול העדכנית אך הדנדריטים או על אקסונים מה- CNS לתאי אפקט.

סיבים עצבים (תהליכים של תאי עצב) לבצע דחפים עצביים. סיבים עצבים מחולקים Melinovye (מועתקים על ידי פגז מיאלין) ו לא נחמדים. סיבי מיאלין גוברים בעצבים מוטוריים, ומשליח - במערכת העצבים הצומח.

מבנה הסיבים

סיבי העצבים מורכב של גליל צירית ואת ציפוי myelin פגז, להפריע במרווחים מסוימים (intervises מסוימים). פגז מיאלין נוצר כתוצאה מהעובדה כי Lemmocyte (Schwann תא) שוב ושוב לעטוף את גליל צירית, להרכיב שכבת שומנים צפופה. סיבים כאלה נקראים Melinovy, או ארוחה. סיבי עצבים שאין להם פגז מיאלין נקראים מת עלי, או קרמי. גליל צירית יש קרום פלזמה axoplasm.

עצבים או גזעים עצביים נוצרים מסיבי עצב, סיכם את הקונכייה המחוברת הכוללת. הרכב העצב כולל הן סיבי מיאלין והן מסנגר.

תאנה. את תוכנית הבניין של סיבי עצב

בהתאם לתפקוד ולכיוון של נשיאת פולסים עצבים, סיבים מחולקים מֵבִיאאותות מוליכים במערכת העצבים המרכזית postrentלנהל אותם מה- CNS לגופים המבצעים. סיבי עצב טופס עצבים ודרכים רבות של אותות בתוך ביותר מערכת עצבים.

סוגי סיבי עצב

סיבי העצבים על פי קוטרם ואת שיעור הנער הם מחולקים בדרך כלל לשלושה סוגים: A, B, S. סוג A, בתורו, מחולקים תת-אופניים: A-α, A-β, A-γ, A- Δ.

סִיב סוג א. מכוסה פגז מיאלין. עבה ביניהם (AA) יש קוטר של 12-22 מיקרון יש את המהירות הגבוהה ביותר של עירור - 70-120 מ \\ ש. על פי סיבים אלה, העריר מתבצע ממרכזי העצבים של המנוע לשרירי השלד ומהתקני השרירים למרכזי העצבים המתאימים. סוג אחר סיבים יש קוטר קטן יותר שיעור עירור פחות (מ 5 עד 70 m / s). הם מתייחסים בעיקר סיבים רגישים שנערכו על ידי עירור מתוך קולטנים שונים (טקטיל, טמפרטורה, וכו ') במערכת העצבים המרכזית.

לסיבים סוג ב. יש מיאלין סיבים pregganionic של מערכת העצבים הגטטיבית. קוטרם הוא 1-3.5 מיקרומטר, ואת שיעור העירור הוא 3-18 מ \\ ש.

לסיבים סוג S. אלה הם רזה (קוטר 0.5-2 מיקרומטר) סיבי עצב שליח. שיעור עירור עליהם הוא 0.5-3.0 מ \\ ש. סיבי סוג זה הם חלק סיבים postganglionic של מערכת העצבים הגטטיבית. סיבים אלה גם מרגש תרמיסטורים קולטני כאב.

חיתוך על סיבים עצבים

התכונות של עירור סיבי עצב תלויים במבנה ובמאפיינים שלהם. על פי תכונות אלה, סיבי העצבים מחולקים לקבוצות A, B ו- C. Volokna A ו- B מוצגים על ידי סיבים myelinized. הם מצופים עם פגז מיאלין, אשר נוצר קרום צמוד היטב של תאים גלית, עטוף שוב ושוב סביב גליל צירית של סיבי העצבים. Oligodendrocytes טופס פגז מיאלין ב CNS, ומיאלין של עצבים היקפיים נוצר על ידי תאים Svannowski.

Myleine היא קרום רב שכבתית המורכבת של phospholipids, כולסטרול, החלבון הראשי של myelin כמות קטנה של חומרים אחרים. פגז מיאלין דרך חלקים שווים (0.5-2 מ"מ) מופרע, והממברנה של סיבי העצבים נותרה מיאלין חשוף. אתרים אלה נקראים intervier יירוט. בממברנה של סיבי העצבים בתחום היירוט יש צפיפות גבוהה של ערוצי נתרן ותוספים פוטנציאליים. אורך היירור הוא 0.3-14 מיקרון. ככל שהקוטר גדול יותר של סיבים מיאליניים, ככל שהמשותיה שלה מכוסות במיאלין ולמספר קטן יותר של רנוביל זמין לכל אורך יחידה של סיבים כאלה.

קבוצה סיבים מחולקים ב -4 תת-קבוצות: A, β, Y, Δ (טבלה 1).

טבלה 1. נכסים של סיבי עצביים חמים שונים

סוג של סיבים.

קוטר סיבים, MKM

מהירות אציית, M / S

פוּנקצִיָה

משך פוטנציאל פוטנציאלי, טרשת נפוצה

משך הזמן של עקבות- RIZA, MS

משך הזמן של trace hyperpo-fooling, ms

פונקציה proprioception.

סיבים מוטוריים של שרירי השלד, סיבים מועדים מן קולטני שרירים

פונקציה מישושית

סיבים סיבים מפני קולטנים לגעת

תפקוד מוטורי

סיבים סיבים של קולטנים של מגע ולחץ, סיבים סיבים לשרירים צירים

כאב, טמפרטורה ופונקציות מישוש

סיבים סיבים מתוך כמה קולטני חום, לחץ, כאב

סיבים צמחיים preggangional

נֶעדָר

פונקציה אוהדת

סיבים צמחיים postganglionary, סיבים סיבים מסוימים כמה קולטני חום, לחץ, כאב

סיבים א.א. - קוטר הגדול ביותר (12-20 מיקרומטר) - יש שיעור של עירור של 70-120 מ \\ ש. הם מבצעים את הפונקציות של סיבים מועדיים, עורכים התרגשות מקושטני עור מישוש, קולטני שרירים וגידים, כמו גם סיבים אפולנטים מעבירים התרגשות מ - עמוד השדרה מטרים כדי לחלץ סיבים. המידע המועבר בהתאם להם הוא הכרחי ליישום רפלקס מהיר ותנועות שרירותיות. סיבים עצבים AU לערוך התרגשות מ y-motorys לתאי התכווצות של צירים שרירים. לאחר קוטר של מיקרון 3-6, AY-Fibers נרגשים במהירות של 15-30 מ '/ s. מידע המועבר על סיבים אלה אינו משמש ישירות כדי ליזום תנועות, אלא כדי לתאם אותם.

מטבלה. 1 ניתן לראות כי סיבים myelinated עבה משמשים אלה עצבים חושיים מנועיים, שבו יש להעביר את המידע מהר ביותר ליישום תגובות דחופות.

התהליכים הנשלטים על ידי מערכת העצבים האוטונומית מתבצעים במהירויות נמוכות יותר מהתגובות המוטוריות של שרירי השלד. המידע הדרוש ליישומם נתפס על ידי קולטנים חושיים ומועבר למערכת העצבים המרכזית על פי ה - Afferent המעודן ביותר Myelinized AX-, ולא סלולריים. סיבים פורטר מסוג B ו- C הם חלק מעצבים של מערכת העצבים האוטונומית.

מנגנון לביצוע עירור של סיבי עצבים

עד כה, הוכח כי יישום העוררות של מיאלין ואלי סיבי עצב מתבצעת על בסיס מנגנונים יוניים ליצירת פוטנציאל הפעולה. אבל המנגנון עבור עירור של שני סוגי סיבים יש תכונות מסוימות.

לכן, כאשר ההתרגשות של ההתרגשות על סיבי העצבים שליח, זרמים מקומיים, המתעוררים בין האתרים הנרגשים והבלתי מוסיפים, לגרום לדפולריזציה הממברנה ולדור הפוטנציאל הפעולה. אז זרמים מקומיים מתרחשים כבר בין החלק הנרגש של הממברנה לבין העלילה הקרובה הקרובה. חזרה על תהליך זה תורמת להתפשטות העירור לאורך סיבי העצבים. מאז כל החלקים של קרום סיבים מעורבים בעקביות בתהליך עירור, אז מנגנון כזה עבור עריכת עירור נקרא רָצִיף. ביצועים מתמשכים של פוטנציאל הפעולה מתרחש בסיבי השרירים ובסיבי העצבים של אומללה של סוג ה- S.

נוכחותם של סיבי העצבים המיאלין של שטחים ללא פגז מיאלין (יירוט של Ranvier) קובע את הסוג הספציפי של עירור. בסיבים אלה מתרחשים זרמי חשמל מקומיים בין היירוט הסמוך של רנוביל, מופרדים על ידי אזור סיבים עם פגז מיאלין. ואת עירור "קופץ" דרך המגרשים מכוסים פגז מיאלין, מ יירוט אחד למשנהו. מנגנון כזה להפיץ עירור נקרא סלטה (מקפץ), או לסירוגין. המהירות של עירור של עירור הוא הרבה יותר גבוה מאשר סיבי שליח, שכן לא כל הממברנה מעורבת בתהליך עירור, אבל רק אזורים קטנים בתחום של יירוט.

"קפיצה" את הפוטנציאל של פעולה דרך מגרש מיאלין אפשרי כי משרעת שלה הוא 5-6 פעמים גבוה יותר מאשר את הערך הנחוץ כדי לעורר את היירוט השכן של Ranvier. לפעמים פוטנציאל הפעולה הוא מסוגל "לקפוץ מעל" אפילו דרך כמה אינטרו של אינטרסונליים.

תחבורה של סיבי עצב

יישום הממברנה של סיבי העצבים של אחד הפונקציות העיקריות שלהם - נושאת פולסים עצבים - קשורה באופן בלתי נפרד לשינוי הפוטנציאלים החשמליים בשחרור קצות העצבים של מולקולות האות - נוירוטרנסמיטרים. במקרים רבים, הסינתזה שלהם מתבצעת בגרעין גוף התא העצב, ואת האקסונים של התא העצבי, אשר יכול להגיע לאורכים של 1 מ ', לספק נוירוטרנסמיטרים לתוך קצות העצבים באמצעות מנגנוני תחבורה מיוחדים בשם שם אקסון תחבורה חומרים. בעזרתם על סיבי העצבים, לא רק נוירוטרנסמיטורים מועברים, אלא גם אנזימים, פלסטיק וחומרים אחרים הדרושים לצמיחה, לשמור על המבנה והפונקציות של סיבי עצב, סינפסות ותאי postsynaptic.

הובלה אקסון מחולקת מהר ואיטי.

הובלה מהירה אקסון מספק תנועה של מתווכים, כמה אורגנים תאיים, אנזימים בכיוון של גוף הנוירון למסופי presynaptic של האקסון. תחבורה כזו נקראת Antegrand.הוא מתבצע עם השתתפות של אקטין חלבון, יונים של Ca 2 + ועובר לאורך microtubules אקסון מיקרו. המהירות שלה היא 25-40 ס"מ / יום. אנרגיה מטבוליזם הוא בילה על התחבורה.

אקסון אקסון תחבורה זה קורה במהירות של 1-2 מ"מ / יום לכיוון גוף הנוירון לסיום עצבני. איטי antitegen הובלה היא תנועה מחודדת יחד עם האברונים, RNAs, חלבונים וחומרים פעילים מבחינה ביולוגית מבית הנוירון אל סיום. ממהירות התנועה שלהם תלוי קצב הצמיחה של האקסון כאשר הוא משחזר את אורכו (regenerates) לאחר הנזק.

להקצות גם מדרדר אקסוננה תחבורה לכיוון הסוף העצבני לגוף הנוירון. עם סוג זה של הובלה לגוף הנוירון, האנזים של אצטילוצ'ולינסטראז, שברי אונגלס ההרוס, כמה חומרים ביולוגיים המסדירים סינתזת חלבון בנוירון. מהירות הובלה מגיע 30 ס"מ / יום. חשבונאות עבור נוכחות של תחבורה מדרדר חשוב ומכיוון בעזרתה במערכת העצבים, סוכנים פתוגניים יכולים לחדור: וירוסים פוליו, הרפס, כלבת, טטנוס רעלן.

טרנספורטים לפעול כדי לשמור על המבנה הרגיל ותפקוד של סיבי עצב, משלוח של חומרים אנרגיה, מתווכים נוירופפטידים במסופי presynaptic. חשוב למתן את ההשפעה הטראופית על רקמות נדירות ולשחזר סיבי עצב פגומים. אם סיבי העצב הוא חצה, ואז העלילה הפריפריאלית שלה, נטולת הזדמנויות להחליף בעזרת הובלת האקסון על ידי חומרים שונים עם הגוף של תא העצבים, נודדות. החלק המרכזי של סיבי העצבים, אשר שמרו על הקשר עם גוף התא העצבני, מתחדשים.

ביצוע דחף עצבני

ביצוע דחפים עצביים הוא פונקציה מיוחדת של סיבי עצב, כלומר תהליכי תאי עצב.

סיבי עצב מחולקים ארוחה, myelinized,ו רָדוּד אוֹ נימו. סיבים רגישים ומנועיים הם חלק מהעצבים המספקים את החושים והשרירי השלד; הם גם במערכת העצבים הגטטיבית. סיבים טקסיים בבעלי חוליות שייכים בעיקר מערכת העצבים הסימפתטית.

מבנה של סיבים עצבים

עצבים בדרך כלל מורכבים הן סיבי הארוחה והן סיבי הקולנוע, והיחס שלהם בעצבים שונים שונה. לדוגמה, בעצבים רבים בעור, סיבי עצב מטופשים לגבור. לכן, בעצבים של מערכת העצבים הגטטיבית, למשל, בעצב נודד, כמות סיבי הקולנוע מגיע 80-95%. להיפך, בעצבים, שרירי השלד הפנימיים, יש רק כמות קטנה יחסית של סיבי קללה.

כאשר מחקרים מיקרוסקופיים אלקטרונים הראו, הקונכייה המליניקה נוצרת כתוצאה מהעובדה Myelocyte (Schwannskaya Cell) עטוף את גליל צירית (איור 1), שכבות של זה מיזוג, הקמת מקרה שומני צפוף - פגז מיאלין. פגז מליניק דרך פערי אורך שווה הוא מופרע, משאיר את החלקים הממברנה של כ 1 מיקרומטר פתוח אזורים פתוחים. אתרים אלה יש שם יירוט.

תאנה. 1. תפקידו של myelocyte (shannovskoy תא) היווצרות של פגז מיאלין סיבי עצב מטרי: שלבים רצופים של ספירלה ספירלית ספינינג של myelocyte סביב האקסון (i); מיקום הדדי של Myelocytes ואקסונים סיבי עצב מוחיים (II)

אורך הקטעים הבין-אישיים מצופים עם פגז מיאלין הוא פרופורציונלי בערך לקוטר סיבים. אז, בסיבי העצבים עם קוטר של 10-20 מיקרומטר, אורך הפער בין יירוט הוא 1-2 מ"מ. בסיבים הטובים ביותר (קוטר 1-2 מיקרומטר), אזורים אלה יש אורך של כ 0.2 מ"מ.

סיבי עצב קריונות אין פגז מיאלין, הם מבודדים זה מזה עם תאי שוואן. במקרה הפשוט ביותר, מיאלוקיט יחיד מקיף סיבי פטפטת אחת. לעתים קרובות, עם זאת, בקפלי myelocyte יש כמה סיבים קפדניים דקים.

הקליפה המליניקה מבצעת פונקציה כפולה: הפונקציה של מבודד חשמלי ואת הפונקציה הטראופית. המאפיינים בידוד של פגז מיאלין קשורים לעובדה כי myelin כחומר של אופי שומנים מונע את המעבר של יונים ולכן יש התנגדות גבוהה מאוד. בשל קיומו של פגז מיאלין, התרחשות של עירור בסיבי עצב הארוחה אפשרי לא בכל רחבי גליל צירית, אלא רק באזורים מוגבלים - יירוט של Ranvier. חשוב להתפשטות הדחף העצבי לאורך הסיבים.

הפונקציה הטרופית של פגז מיאלין, ככל הנראה, היא שזה לוקח חלק בתהליך של ויסות המטבוליזם ואת הצמיחה של גליל צירית.

ביצוע עירור בסיבים עצביים נוים ומיוגלים

ב סיבי עצב מוחי, העירור משתרע ברציפות לאורך כל הממברנה, מאתר אחד נרגש לאחרת ממוקם בקרבת מקום. בניגוד לסיבים מיאליניים, פוטנציאל הפעולה יכול להיות מופץ רק על ידי קערה, "לקפוץ" דרך אזורי סיבים מכוסה נדן מיילין בידוד. התנהגות זו נקראת סלטה.

מחקרים אלקטרופיזיאלולוגיים ישירים שנערכו על ידי קאגו (1924), ולאחר מכן Tasaki (1953) על סיבי עצב צפרדע בודדת הראו כי הפוטנציאל של הפעולה בסיבים אלה של סיבי הבקתה רק ביעדים, ואת החלקים בין יירוט מצופה מיילין הם כמעט שאינם גלויים.

צפיפות של ערוצי נתרן ביעט הוא גדול מאוד: 1 מיקרומטר 2 ממברנות הם כ -10,000 ערוצי נתרן, אשר 200 פעמים גבוה יותר מאשר צפיפות שלהם בממברנה של האקסון הענקי דיונון. צפיפות גבוהה של ערוצי נתרן היא המצב החשוב ביותר עבור עירור. באיור. 2 מראה כיצד "קפיצה" של הדחף העצבי מירוט אחד לאחרת מתרחשת.

במנוחה, המשטח החיצוני של הממברנה המרגשת של כל היירוט מואשם בחיוב. ההבדל הפוטנציאלי בין יירוט סמוך אינו קיים. בזמן עירור, פני השטח של הממברנה מ הופך Electrongative טעונה ביחס לפני השטח של הממברנה של היירוט השכן ד '. זה מוביל את התרחשותם של זרם חשמלי מקומי (מקומי), אשר עובר את סיבים שמסביב של נוזל interstitial, הממברנה axoplasm בכיוון שמוצג בדמות החץ. מגיע דרך ליירט ד ' הנוכחי מרגש אותו, גורם לטעינה של הממברנה. ביירט עם עירור, היא ממשיכה, וזה נעשה עקשן במשך זמן מה. לכן, יירוט ד ' נוצר כדי להוביל למצב של עירור רק את היירור הבא, וכו '

"קפיצה" של פוטנציאל הפעולה באמצעות האתר הבין אישי אפשרי רק בגלל משרעת של פוטנציאל הפעולה בכל יירוט הוא 5-6 פעמים גבוה יותר מאשר ערך הסף הדרוש כדי לעורר את היירוט השכן. בתנאים מסוימים, הפוטנציאל של הפעולה יכול "לקפוץ מעל" לא רק דרך אחת, אלא גם באמצעות שני קטעים בין-אישיים - בפרט, אם היתרות של היירור השכן מופחת על ידי כל סוכן פרמקולוגי, למשל, קוקאין, וכו '

תאנה. 2. ריצוי סוחורי של עירור בארוחה סיבי עצב מ יירוט יירוט: סיבים לא מסננים; B - סיבים meelinized. חצים המציגים כיוון הנוכחי

ההנחה של התפשטות רועד של התרגשות בסיבי העצבים הופיעה לראשונה על ידי B.F. Verigu (1899). לשיטה זו יש מספר יתרונות בהשוואה לביצוע מתמשך בסיבים מוחיים: ראשית, "קפיצה" דרך אזורי סיבים גדולים יחסית, ניתן להפיל את עירור עם מהירות הרבה יותר מאשר עם ביצוע ברציפות סיבים רדודים של אותו קוטר; שנית, התפשטות דמויי קפיצה היא חסכונית יותר, שכן לא את כל הממברנה באה למצב של פעילות, אבל רק אזורים קטנים בתחום היירוט שיש רוחב של פחות מ 1 מיקרון. הפסדי יונים (ליחידת אורך סיבים), המלווה את התרחשותו של פוטנציאל הפעולה באזורים מוגבלים כאלה של הממברנה, הוא קטן מאוד, וכתוצאה מכך, עלויות קטנות ואנרגיה לעבודה של משאבת אשלגן נתרן נדרש כדי לשחזר יחסי יון שונה בין התוכן הפנימי של סיבי העצבים ולנוזל בד.

חוקי עירור בעצבים

בעת לימוד הנגירה של העצב, הוקמו מספר תנאים וחוקים (חוקי) של זרימת התהליך.

המשכיות אנטומית ופיזיולוגית של סיבים. תנאי מוקדם לבירור הוא שלמות מורפולוגית ופונקציונלית של הממברנה. כל השפעה חזקה על סיבים היא הטלת ליגטורה, סוחטת, מתיחה, ההשפעה של סוכנים כימיים שונים, פעולה מופרזת של קר או חום - גורם נזק שלה הפסקת עירור.

עירור בילטראלית. על ידי סיבים עצביים, העריר מתבצע הן בעינויים והן בכיוון הדוק. תכונה זו של סיבי עצב הוכחה על ידי הניסויים של A.I. Babukhina (1847) על הגוף החשמלי של הבקר נילסקי. האיבר החשמלי של הבקר מורכב מלהחות נפרדות שנדבקו על ידי ענפי האקסון. א. Babukhin הסיר את הצלחות האמצעיות כדי למנוע את עירור של איבר חשמלי, לחתוך אחד sprigs העצבים. מרגיז את הקצה המרכזי של העצב החתך, הוא ציין תגובה בכל חלקי האיבר החשמלי. כתוצאה מכך, עירור של סיבי עצבים התקיים בכיוונים שונים - צנטריפטל ומצנטריפוגלי.

התנהגות דו-צדדית היא לא רק תופעה מעבדה. בתנאים טבעיים, הפוטנציאל של פעולת התא העצבים מתרחשת בחלק זה, שבו הגוף נכנס לתהליך - Akson (מה שנקרא קטע ראשוני). ממגזר הראשוני, הפוטנציאל של הפעולה מופץ על ידי בילטראלית: בגרון לקראת קצות עצבים ובגוף התא לעבר הדנדריטים שלה.

מחזיק מבודד. בעצב הפריפריאלי, הדחפים מתרחבים לכל סיבים מבודדים, כלומר מבלי לנוע מסיבים אחת לאחרים וליישם רק על תאים אלה אשר פונים לסוף סיבים עצבים זה. זאת בשל המוזרויות של פגז מיאלין. בעל התנגדות גדולה, זה מבודד שמונע את התפשטות ההתרגשות לסיבים סמוכים. זה חשוב מאוד בשל העובדה כי כל חבית עצב היקפי מכיל מספר גדול של סיבים עצבים - מנוע, רגיש וירטיבי, אשר innervate שונים, לפעמים רחוק זה מזה ותפקידים הטרוגניים של תאים ורקמות. לדוגמה, עצב נודד innervates כל חזה חלל האיברים וחלק משמעותי של איברי הבטן, עצב מוגן - כל השרירים, מנגנוני העצם, כלי העור של האיבר התחתון. אם העריר הועבר בתוך חבית העצבים מסיב אחד למשנהו, אז במקרה זה התפקוד המבודד הרגיל של איברים פריפריאליים ורקמות יהיה בלתי אפשרי.

לידה מחדש של סיבי עצב לאחר הפסקה עצב. סיבים עצבים אינם יכולים להתקיים מחוץ לגוף התא העצב: הפסקת העצבים מובילה למותם של סיבים אלה שהופרדו מתאי התאים. בבעלי חיים חמים, לאחר שתיים-שלושה ימים לאחר העצב, תהליכים הפריפריה שלו מאבדות את היכולת לבצע דחפים עצביים. בעקבות זאת, מתחיל הניחה של סיבי העצבים, ואת פגז מיאלין עובר לידה מחדש של שומן: פגז הארוחה מאבד את מיאלין, אשר מצטבר בצורה של טיפות; הסיבים הנפוחים ואת המיאלין שלהם נספגים באתר של סיבי עצב הם בוטלו על ידי Lemmocyte (Schwann Cell). כל השינויים הללו תיארו לראשונה על ידי הרופא האנגלי של ולר ונקראו גלגול נשמות ולריאן.

התחדשות העצבים מתרחשת לאט מאוד. Lemmocytes נשאר באתר של סיבי עצב מנוונים, להתחיל לגדול קרוב למקום הפוך לעבר החלק המרכזי של העצב. במקביל, הקצוות המרוכזים של האקסונים של המגזר המרכזי טופס מה שנקרא צלוחיות צמיחה - עיבוי, אשר לגדול בכיוון של הקטע הפריפריה. כמה זרדים אלה נופלים לתוך הצד הישן של העצב המעבר וממשיך לגדול במיטה זו בשיעור של 0.5-4.5 מ"מ ליום, עד שהוא מגיע לרקמה הפריפריה המתאימה או איבר, שם הסיבים יוצרים את קצות העצבים. מרגע זה, עצום רגיל של האיבר או הרקמה משוחזר.

באיברים שונים, שיקום הפונקציה לאחר הפסקת העצב מתרחשת בזמנים שונים. בשרירים, הסימנים הראשונים של ההתאוששות של פונקציות עשוי להופיע לאחר חמש עד שישה שבועות; ההתאוששות הסופית מתרחשת הרבה יותר מאוחר, לפעמים בשנה.

נכסים של סיבים עצבים

סיבים עצבים יש תכונות פיזיולוגיות מסוימות: רגישות, מוליכות ומליכות.

סיבי העצבים מאופיין בעייפות נמוכה מאוד. זאת בשל העובדה כי במהלך פוטנציאל אחד של סיבי העצבים, כמות קטנה מאוד של ATP הוא בילה לשחזר gradients יון.

תיוג ופרביאס של סיבי עצבים

סיבים עצבים רְפִיפוּת. תותיות (חוסר יציבות) היא היכולת של סיבי העצבים כדי לשחזר מספר מסוים של מחזורי עירור ליחידת זמן. המדד של הלכות של סיבי העצבים הוא המספר המרבי של מחזורי עירור, אשר הוא יכול לשחזר יחידת זמן מבלי לשנות את קצב של גירוי. סיבי העצבים יכולים לשכפל עד 1000 פעימות לשנייה.

אקדמיה n.e. הציג גילה כי כאשר נחשף לסעיף העצבים של הסוכן מזיק (שינוי), למשל, חומר כימי, את הלכות של אזור זה יורדת. זאת בשל המצור של הנתרן ואת חדירות אשלגן של הממברנה. מצב כזה של קריאה מופחתת של nee. ווודנסקי קרא פרביטל. פרביטוזיס מחולקת לשלושה שלבים רצופים: השוואת, פרדוקסלית ובלימה.

ב שלב משוואה כמות שווה של תגובה להשפעת גירויים חזקים וחלשים הוקם. בתנאים רגילים, הערך של התגובה הוא innervirored על ידי עצב זה סיבים שרירים מציית לחוק הכוח: התגובה היא פחות על גירויים חלשים, וגירויים חזקים יותר.

שלב פרדוקסלי הוא מאופיין העובדה כי גירויים חלשים הוא ציין תגובה של גודל גדול יותר מאשר חזקה.

ב שלב הבלמים הלכות של סיבים מופחתת עד כמה הגירויים של כל כוח אינו מסוגל לגרום לתגובה. במקרה זה, קרום סיבים הוא במצב של depolarization ארוך.

Parabitosis הוא הפיך. במקרה של השפעה לטווח קצר על העצב של החומר המזיק, לאחר סיומתו, העצב יוצא ממצב פרביאזיס והשלבים הדומים עוברים, אך בסדר הפוך.

עצב טרוינג

הרגעה של העצב הוצג לראשונה על ידי nee. הציג (1883), אשר ציין את שימור ביצועי העצבים לאחר גירוי מתמשך 8 שעות. Vedensky ביצע חוויות על שני כפות צפרדע neuromuscular. שניהם עצבים במשך זמן רב נרגז הנוכחי האינדוקציה קצבית של אותו כוח. אבל על אחד העצבים, קרוב יותר לשריר, האלקטרודות DC הותקנו בנוסף, שעמם נחסמו עירור לשרירים. כך, הן עצבים הן עצבנות במשך 8 שעות, אבל ההתרגשות התרחשה רק לשרירי רגל אחת. לאחר גירוי של 8 שעות, כאשר השרירים של התרופה העבודה חדלו להתכווץ, הבלוק הוסר מן העצב של תרופה אחרת. במקביל היה ירידה בשרירייו בתגובה לגירוי עצבי. כתוצאה מכך, העצבים מנהלים את ההתרגשות לרגל החסומה, לא עייפים, למרות הגירוי הארוך.

סיבים דקים הם מהירים יותר לעומת עבה. הרגיעה היחסית של סיבי העצבים קשורה בעיקר לרמה של מטבוליזם. מאחר שסיבי העצבים במהלך הפעילות נרגשים רק ביירסטות של רנוביל (המהווה משטח קטן יחסית), כמות האנרגיה הנצרכת קטנה. לכן, תהליכים resinteez בקלות לכסות את העלויות האלה, גם אם ההתרגשות נמשכת מספר שעות. בנוסף, בתנאים הטבעיים של תפקוד הגוף, העצב אינו עייף בשל העובדה שהיא נושאת פחות מיכולותיה.

של כל הקישורים של הרפלקס Arc, העצב יש את הלכות הגבוהה ביותר. בינתיים, באופן כללי, הגוף הוא תדירות הפולסים המתרחשים על עצב חשובד, שנקבע על ידי הלכות של מרכזי העצבים, שהוא קטן. לכן, העצב עורכת מספר קטן יותר של פולסים ליחידת זמן ממה שהוא יכול לשכפל. זה מבטיח את השלווה היחסית שלה.

רְכִיב

במלינה

בחומר הלבן

בחומר אפור

חלבונים

נפוץ. Phospholipids

Phofhatidilserin.

Phosphatidylositis.

רמות כולסטרול

Sfigomyelin

Cerebosides

פלסנדן

gangliosideses

מבנה סיבי העצבים. פגז מליניק

מן האקסונים של נוירונים נוצרים סיבי עצב. כל סיבים מורכב גליל צירית (אקסון), שבו axoplasm עם neurofibrils, mitochondria ו בועות סינפטי ממוקם.

בהתאם למבנה של פגזים, לעטוף אקסונים, סיבי העצבים מחולקים ל: בזחליניק (רדוד)ו myelinovy \u200b\u200b(ארוחה).

1. סיבים החיסונים

סיבים שונים זה מורכב של 7-12 אקסונים עדינים שעוברים בתוך שרשרת כבדה שנוצרו על ידי שרשרת של תאים נוירוגליאלי.

סיבים שונים יש סיבי עצב postganglyionic כי הם חלק של מערכת העצבים האוטונומית.

2. Myelinovoy סיבים

סיבים Myelinovoyמורכב מאזור אחד כי הוא לכבות נדנדה מליניקה ומוקף תאים גלי.

פגז מליניק קרום הפלזמה של Schwannovskaya או Udigodendroglyl תא נוצר, אשר מקופל פעמיים וחוזר שוב ושוב סביב האקסון. על ידי אורך האקסון, myelin פגז צורות כיסוי קצר - אִינטָצִיזִיָהשביניהם אין אתרים ללא שינוי - יירוט.

Myeleinovoy סיבים לחלוטין מאשר השליח, כי יש לו שיעור גבוה יותר של שידור של דחף העצבים.

סיבים מיאלין יש מערכת מנצח של מערכת העצבים הסומטית, סיבים pregganese של מערכת העצבים הגטטיבית.

מוליניסט מוליניק (על ידי ח 'צ'ידן)

1-Axon; 2-myelin; 3 ציר סיבים; 4-חלבון (שכבות בחוץ); 5-ליפידים; 6-חלבון (שכבה פנימית); 7 כולסטרול; 8 קרם; 9-sfingomylin; 10-phosphatidylserine.

הרכב כימי של מיאלינה

מלין מכיל ליפידים רבים, ציטופלסמה קטנה וחלבונים. הממברנה של פגז מיאלין על בסיס מסה יבשה מכיל 70% של ליפידים (אשר באופן כללי הוא כ 65% מכלל השומנים של המוח) ו 30% חלבונים. 90% מכלל ליפידים מיאלין הם כולסטרול, phospholipids ו cerebroids. מלין מכיל קצת ganglioside.

הרכב החלבון של מיאלין של מערכת העצבים ההיקפית והמרכזית נשפך. Myelin CNS מכיל שלושה חלבונים:

    Proteolypid, הוא 35 - 50% מכלל תוכן החלבון במיאלין, יש משקל מולקולרי של 25kd, מסיס בממיסים אורגניים;

    החלבון העיקרי של א ' 1 הוא 30% מכלל תוכן החלבון במיאלין, יש משקל מולקולרי של 18kd, מסיס בחומצות חלשות;

    חלבונים volfgram. - כמה חלבונים חומציים של מסיסים מסים גדולים ממיסים אורגניים, אשר תפקודו אינו ידוע. להמציא 20% מכלל תוכן החלבון במיאלין.

ב Myeline PNS, Proteolypide נעדר, החלבון הראשי מיוצג בלוק א. 1 (קטן), R. 0 ו R. 2 .

במיאלין נמצאה פעילות אנזימטית:

    cholesterololstrase;

    phosphodiesterase, hydrolyzing tsamf;

    חלבון קינאז א ', חלבון ראשי פוספוריה;

    spingomelinase;

    קארבו.

מלין בשל המבנה שלה יש יציבות גבוהה יותר (התנגדות לפירוק) מאשר ממברנות פלזמה אחרים.

מטבוליזם ואנרגיה ברקמת עצבים

חילופי אנרגיה של רקמת עצבים

עבור המוח, העוצמה הגבוהה של חילופי האנרגיה מאופיינת בדומיננס של תהליכים אירוביים. עם מסה של 1400 גרם (2% משקל הגוף), הוא מקבל כ 20% של הדם שנפלגה על ידי הלב וכ -30% מכלל החמצן בדם עורקי.

חילופי האנרגיה המקסימלית במוח נצפתה על ידי תקופת הסיום של מיאליניזציה והשלמת תהליכי ההבחנה בקרב ילדים בגילאים 4 שנים. במקביל, הרקמה העצבית גדל במהירות צורכת על 50% מכלל החמצן נכנס לגוף.

מהירות הנשימה המקסימלית מזוהה בקרום חצאית גדולה, המינימום - בחוט השדרה ועצבים פריפריאליים. נוירונים מוזרים לחילופי אירובי, בעוד מטבוליזם נוירוגליה מותאם לתנאים אנאירוביים. עוצמת הנשימה של החומר האפור גבוהה פי 4 מאשר לבן.

בניגוד לאיברים אחרים, המוח כמעט אין עתודות חמצן. החמצן של המילואים של המוח נצרך בתוך 10-12 שניות, אשר מסביר את הרגישות הגבוהה של מערכת העצבים להיפוקסיה.

המצע העיקרי של רקמת העצבים גלוקוז, החמצון של אשר מסופק על ידי האנרגיה שלה על ידי 85-90%. רקמת העצבים צורכת עד 70% גלוקוז חינם מבודדים מן הכבד כדי הדם העורקי. בתנאים פיזיולוגיים, 85-90% של גלוקוז מטבוליזם עם אירובי, ו 10-15% - אנאירובית.

כמו מצעים אנרגיה נוספים, נוירונים ותאי גלייה יכולים להשתמש חומצות אמינו , קודם כל, גלוטמט ואספקט.

במדינות קיצוניות, רקמת העצבים מתג גופי קטון (עד 50% מכלל האנרגיה).

בתקופה הלידה המוקדמת במוח גם חמצון חומצות שומן חינם וגופי קטון .

אנרגיה וכתוצאה מכך בילה בעיקר:

    על יצירת פוטנציאל הממברנה אשר משמש לדחפים עצביים ותחבורה פעילה;

    לעבוד cytoskeleton. מתן תחבורה אקסונלית, הפרדת נוירוטרנסמיטורים, אוריינטציה מרחבית של יחידות מבניות של נוירון;

    עבור סינתזה של חומרים חדשים , בעיקר נוירוטרנסמיטרים, נוירופפטידים, כמו גם חומצות גרעין, חלבונים, ליפידים;

    כדי לנטרל אמוניה .

חילופי פחמימות של רקמת עצבים

רקמת העצבים מאופיינת בחילופי פחמימות גבוהה, שבה הקטבוליזם של גלוקוז גובר. מאז בד עצבני אינסולין עצמאית פעילות גבוהה hexokinase (יש לו Mihaelis נמוך Menton קבוע) וריכוז גלוקוז נמוך, גלוקוז מגיע מן הדם לתוך רקמת העצבים כל הזמן, גם אם יש גלוקוז קטן בדם ואין אינסולין.

הפעילות של ה- PFS של רקמת העצבים קטנה. Nappn 2 משמש סינתזה של נוירוטרנסמיטרים, חומצות אמינו, שומנים, גליקוליפידים, רכיבים חומצה גרעין ולפעולה של מערכת נוגד חמצון.

הפעילות הגבוהה של PFS נצפתה אצל ילדים בתקופת המיאליניזציה ובפגיעות המוח.

חילופי חלבונים וחומצות אמינו של רקמת עצבים

בד עצבני מאופיין בהחלפה גבוהה של חומצות אמינו וחלבונים.

שיעור הסינתזה ואת ריקבון של חלבונים בחלקים שונים של המוח המוח הוא לא אותו דבר. חלבונים אפורים של חלבונים גדולים וחלבונים מוחקים מאופיינים במהירות חידוש גבוהה, הקשורים לסינתזה של מתווכים, BAV, חלבונים ספציפיים. חומר לבן עשיר במבנים מנצח מתעדכן במיוחד לאט.

חומצות אמינו ברקמת העצבים משמשת כ:

    מקור של "חומרי גלם" עבור סינתזה של חלבונים, פפטידים, כמה שומנים, שורות של הורמונים, ויטמינים, ביוגני, וכו 'סינתזה של BAV נשלטת בחומר האפור, בחלבונים לבנים - מיאלין.

    נוירוטרנסמיטורים וניאומודולטורים. חומצות אמינו ונגזרותיהם מעורבות בהתמסורת סינפטי (עומק), ביישום חיבורים מעוצבים .

    מקור אנרגיה . בד העצבים מחמצן את חומצת האמינו של קבוצת גלוטמיקה וחומצות אמינו עם שרשרת צד מסועפת (leucine, isoleucine, valine) לתוך חומצות אמינו חומצות אמינו חומצות אמינו.

    כדי להסיר חנקן . בעירור של מערכת העצבים, היווצרות של אמוניה מגדילה (בעיקר בשל deamination של אמפר), אשר נקשר חומצה גלוטמית כדי ליצור גלוטמין. התגובה עם העלות של ATP Catalyzes Glutaminyntetase.

חומצות אמינו של קבוצת גלוטמיקה יש את המטבוליזם הפעיל ביותר ברקמת העצבים.

N. - חומצה של חומצה (ATS) הוא חלק מאת מאגר תאיים של החניונים והמאגר של קבוצות אצטיל. אצטיל אקסוגני קבוצות ACA לשמש מקור של פחמן עבור סינתזה של חומצות שומן במוח המתפתח.

חומצות אמינו ארומטיות הם בעלי חשיבות מיוחדת כמו מבשרי Catecholamines וסרוטונין.

מטרידין זהו מקור של קבוצות מתיל והוא 80% המשמשים לסנתז חלבון.

Cestaonic חשוב לסינתזה של sulfitides ו mucopolysaccharides.

Nero רקמות חנקן חילופי - -

המקור הישיר של אמוניה במוח הוא deamination עקיף של חומצות אמינו עם dehydrogenase גלוטמט, כמו גם deamination עם השתתפות של מחזור AMF-IMF.

הניטרול של אמוניה רעילה ברקמת העצבים מתרחשת בהשתתפות של α-ketoglutarata ו גלוטמט.

שומנים רקמות העצבים

תכונה של שיתוף של שומנים במוח היא כי הם אינם משמשים כחומר אנרגיה, ובעיקר ללכת לצרכים הבנייה. חילופי שומנים בדרך כלל נמוכה ומשתנה בחומר לבן ואפור.

ב נוירונים של החומר האפור של phosphoglycerides, phosphothidylcholines הם מעודכנים מאוד באופן אינטנסיבי במיוחד phosphothidylositol, שהוא קודמו של מתווך intracellular ITF.

חילופי שומנים במיאלין פגזים זורמים לאט, כולסטרול, cerebroids ו spingomyelins מתעדכנים לאט מאוד. בתינוקות, הכולסטרול מסונתז ברקמת העצבים עצמה, במבוגרים זה סינתזה מקטינה בחדות, עד לסיום שלם.

פגז מליניק

מלין. (מהדורות מסוימות משמשות בצורה שגויה mILEIN) - טופסי חומר פגז מיאלי סיבי עצב.

פגז מליניק - בידוד בידוד חשמלית כיסוי אקסונים נוירונים רבים. מיאלין פגז טופס תאים גליאלי: במערכת העצבים הפריפריאלית - תאי Schvannovsky, במערכת העצבים המרכזית - Oligodendrocytes. פגז מיאלין נוצר מתוך קודר שטוח של הגוף של תא חימר, שוב ושוב הופך את האקסון כמו קלטת בידוד. הציטופלסמה בגידול נעדרת כמעט, וכתוצאה מכך פגז מיאלין, למעשה, ריבוי של שכבות קרום התא. המרווחים בין אזורים מבודדים נקראים יירוט של Ranvier.

מן הנ"ל, מתבהר מלין. ו פגז מליניק הם מילים נרדפות. בדרך כלל את המונח מלין. בשימוש בביוכימיה, באופן כללי, אזכור של הארגון המולקולרי שלה, ו פגז מליניק - מורפולוגיה ופיזיולוגיה.

ההרכב הכימי ומבנה של מיאלין המיוצר על ידי סוגים שונים של תאים גלייה שונים. צבע הנוירונים המיאלינים הוא לבן, ומכאן שמו של "החומר הלבן" של המוח.

כ 70-75% מיאלין מורכב ליפידים, 25-30% מחלבונים. תוכן שומנים גבוה כזה נבדל על ידי מיאלין ממברנות ביולוגיות אחרות.

הארגון מולקולרי מולין

מוזרות ייחודית של מיאלין היא היווצרותה כתוצאה של ציפורים ספירליים של תהליך של תאים גליאלי סביב אקסונים, צפוף כל כך שיש כמעט לא ציטופלסמה בין שתי שכבות של הממברנה. מלין זה הממברנה הכפולה, כלומר, מורכבת של בילאר ושומנים וחלבונים הקשורים אליו.

בקרב חלבונים מיאלין, מה שנקרא חלבונים פנימיים וחיצוניים נבדלים. פנימי משולב לתוך הממברנה, החיצוני הם באופן שטחי, ולכן הקשורים זה חלש יותר. מלין מכיל גם glycoproteins ו glycolipids.

חלבונים הם 25 - 30% של המסה של עניין יבש של יונקים יונקים Neurine Caseet. ליפידים חשבון עבור כ 70-75% של המסה היבשה. במיאלין של חוט השדרה, אחוז התוכן השומנים גבוה יותר מאשר במיאלין של הראש. רוב השומנים הם phospholipids (43%), את שאר - כולסטרול וגלקטוליפידים ביחס שווה בערך.

מיאלינציה אקונוב

בהיווצרות של פגז מיאלין ואת המבנה של Myelin CNS ואת מערכת העצבים הפריפריאלי יש הבדלים.

Meelinization ב CNS.

Myaleination ב peripheral ns

מסופק על ידי תאי Schwann. כל תא שוואן מגבש את הצלחות הספירלה של מיאלין ואחראית רק לחלק נפרד של פגז מיאלין של אקסון נפרד. הציטופלסמה של תא שוואן נשאר רק על המשטחים הפנימיים והחיצוניים של פגז מיאלין. בין תאי בידוד גם להישאר את היירוט של ranviiers, אשר כבר כאן מאשר ב- CNS.

מה שנקרא "סיבים" nonimelinic "עדיין מבודדים, אבל בתוכנית שונה במקצת. כמה אקסונים שקועים חלקית בתא בידוד שאינו נסגר סביבם עד הסוף.

ראה גם

  • תאים שוואנו

קישורים

  • "חלבון ראשי מלינה" - מאמר בכתבי העת "שאלות של כימיה רפואית" מס '6,000

קרן ויקימדיה. 2010.

לראות מה זה "קליפה מליניקה" במילונים אחרים:

    פגז מיאלין, שכבת מגן סביב האקסונים של סיבי עצב של מערכת העצבים ההיקפית והמרכזית. הסיבים מתברר להסתיים בקפסולה, ובכך לשמר את מוליכות וזרם של פולסים חשמליים, ... ... מילון אנציקלופדי מדעי וטכני

    - (מיוונית, המוח מיאלוס), פגז, סביב תהליכי תאי עצב בסיבי עיסת. מ 'הו. זה מורכב של חלבון לבן שומנים מיאלין, פריפריאלי. CNS נוצר בשל עטיפה מרובים של תהליך של Schwann Cell ... ... מילון אנציקלופדי ביולוגי

    - (מיוונית, מוחי המוח) ארוחה, ממברנה של סיבי עצב הארוחה. בחוץ מכוסה קרום פלזמה של תא שוואן (ראה תאי שוואן), מהגבולות הפנימיים על קרום פני השטח של האקסון כאל בזרום. מאמינים ש ... ... אנציקלופדיה סובייטית גדולה

    א. אפיתל. אפיתל פריזטי. אפיתל כוח T. פיתוח האפיתל. אירוניה אפיתל. II. חיבור T. 1) למעשה חיבור T: A) עובריים, ב) רטיקולרי, ג) סיבי, ד) אלסטי, ה) ... ... מילון אנציקלופדי F.A. Brockhaus ו I.A. עפרון

    מחלות עצבניות - מחלות עצבניות. תוכן: I. סיווג נ 'ב. ותקשורת עם סיביות של איברים אחרים ומערכות .......... 569 II. סטטיסטיקה של מחלות עצב ....... 574 III. אטיולוגיה ........................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................ הדפסה כללית של אבחנה של נ 'ב ..... 594 V. ... ... אנציקלופדיה רפואית גדולה

    מבנה נוירון. צבע כתום Myelin Shell מוצג (מהדורות מסוימות משמשים באופן שגוי בצורה של מאלין) החומר להרכיב את פגז מיאלין של סיבי עצב. Myelinova ... ויקיפדיה

כל השומנים שנמצאו במוח העכברוש נמצאים במיאלין, כלומר, אין שומנים מקומיים בלעדי במבנים של נונמון (למעט שומנים מיטוכונדריאליים ספציפיים של Diphosphatylglycerol). זה נכון וההפך - אין שומנים כאלה של מיאלין, שלא יימצאו בשברים אחרים במוח תת-תזרי.

Cerebronyid הוא המרכיב האופייני ביותר של מיאלין. למעט התקופה המוקדמת של התפתחות הגוף, הריכוז של המוח המוח במוח הוא פרופורציונלי ישר למספר Myelin בו. רק 1/5 של התוכן הכולל של גלקטוליפידים במיאלין נמצא בצורת sulfatized. Cerebroids ו sulfatis משחק תפקיד חשוב בהבטחת יציבות מיאלין.

עבור Myelin מאופיין גם ברמה גבוהה של השומנים העיקריים שלה - כולסטרול, כללי Galactolipids ומכיל את אתנולמין Plasmagen. זה כבר הוקמה כי עד 70% של כולסטרול המוח הוא מיאלין. מאז כמעט מחצית העניין הלבן של המוח עשוי להיות מורכב מיאלין, ברור כי המוח מכיל את הסכום הגדול ביותר של כולסטרול לעומת איברים אחרים. ריכוז כולסטרול גבוה במוח, במיוחד במיאלין, נקבע על ידי הפונקציה העיקרית של רקמה עצבית - ליצור ולבצע דחפים עצביים. התוכן הגדול של הכולסטרול במיאלין והמקוריות של מבנה מוביל לירידה בדליפת יון דרך קרום הנוירון (בשל ההתנגדות הגבוהה).

Phosphatidylcholine הוא גם מרכיב משמעותי של myelin, אם כי sphingomylin הוא הכיל כמות קטנה יחסית.

הרכב השומנים של החומר האפור והחומר הלבן של המוח שונה בבירור מזו של מיאלין. ההרכב של מיאלין של המוח של כל מינים של יונקים הוא כמעט אותו דבר; יש רק הבדלים קלים (לדוגמה, עכברוש מיאלין יש פחות sphingomomyelin מאשר בול מיילין או אדם). ישנם כמה וריאציות, בהתאם לוקליזציה של מיאלין, למשל, מיאלין, מבודדים מן חוט השדרה, יש ערך גבוה יותר של יחס השומנים לחלבון מאשר מיאלין מן המוח.

הרכב כולל גם polyphosphatylosites, אשר trifosphoinositide הוא 4 עד 6% מכלל הזרחן של myelin, diphosphoinositid, מ 1 עד 1.5%. מרכיבים קלים של מיאלין כוללים לפחות שלושה אתר יקר ושני ליפידים המבוססים על גליצרין; מ 'מיילינה גם מציג כמה אלקנס שרשרת ארוכה. מלין יונקים מכיל מ 0.1 ל 0.3% ganglioside. Mithine מכיל יותר monosialoglyoside VM1 לעומת מה שנמצא בממברנות המוח. מיאלין של אורגניזמים רבים, כולל אדם, מכיל גנגלוסיד ייחודי sialosylgalactosylceramide om4.

מלינה PNS Lipids.

השומנים של מיאלין של מערכת ההיקף והמעצבים המרכזיים הם דומים איכותיים, אך ישנם הבדלים כמותיים ביניהם. Myelin PNS מכיל פחות Cerebroysides ו sulfatides ו יותר spineyeline מאשר myelin cns. מעניין לציין את נוכחות של ganglioside של אופייני OMR של Myelin PNS של כמה אורגניזמים. ההבדלים בהרכב של ליפידים של מיאלין של מערכת העצבים המרכזית והפריפריאלית אינם משמעותיים כהבדלים בהרכב חלבון.

מלינה מרובע CNS.

הרכב החלבון של מלינה CNS הוא פשוט יותר מממברנות מוח אחרות, והוא מיוצג בעיקר על ידי proteolypides ו חלבונים בסיסיים המרכיבים 60-80% מכלל. Glycoproteins נמצאים בכמויות קטנות הרבה יותר. מיאלין ממערכת העצבים המרכזית מכילה חלבונים ייחודיים.

עבור מלינה, CNS של האדם מאופיין בשכיחות כמותית של שני חלבונים: חלבון חיובי מליינה Cationic, חלבון Proteolipid Meelin, PLP). חלבונים אלה הם המרכיבים העיקריים של CNS מלין של כל היונקים.

חלבון חלבון מיאלין (חלבון), המכונה גם חלבון folcha, יש את היכולת להתמוסס ממיסים אורגניים. המשקל המולקולרי של PLP הוא כ 30 KDA (דה דלטון). רצף חומצת האמינו שלו הוא שמרני מאוד, המולקולה יוצרת כמה תחומים. מולקולת ה- PLP כוללת שלושה חומצות שומן, ככלל, פלמיטי, אוליק וסטירין, הקשורים לרדיקלים חומצי האמינו של הקשר החיוני.

Myelin CNS מכיל כמויות קטנות יותר של proteolypid אחרים - DM-20, קראו כך על המשקל המולקולרי שלה (20 KDA). ניתוח DNA ואת ההבהרה של המבנה העיקרי הראו כי DM-20 נוצר כתוצאה של מחשוף של 35 שאריות חומצות אמינו מ PLP חלבון. במהלך התפתחות של DM-20, הוא מופיע קודם לכן PLP (במקרים מסוימים עוד לפני הופעתו של מיאלין); ההנחה היא כי בנוסף לתפקיד המבנה בהיווצרותו של מיאלין, היא יכולה להשתתף בהבחנה של אוליגודנדוציטים.

בניגוד לרעיון כי PLP הוא הכרחי עבור היווצרות של myelin multilaylalar קומפקטי, תהליך של היווצרות של myelin בעכברים, "נוקאאוט" על ידי PLP / DM-20, מתרחשת רק עם חריגות קטנות. עם זאת, עכברים כאלה מקטין תוחלת החיים ואת הניידות הכוללת. להיפך, באופן טבעי מתרחש מוטציות ב- PLP, כולל ביטוי מוגבר שלה (רגיל PLP ביטוי יתר), יש השלכות פונקציונליות רציניות. יש לציין כי מספר חיוני של PLP ו DM-20 חלבונים מוצגים CNS, RNA מטריקס עבור PLP הוא גם ב PNS, וכמות קטנה של חלבון מסונתז שם, אבל לא להפעיל myelin.

חלבון קטיין של מיאלין (MVR) מושך את תשומת הלב של חוקרים כתוצאה מהטבע האנטרני שלו - עם הקדמה של בעלי חיים, זה גורם לתגובה אוטואימונית, מה שמכונה ניסיוני אלרגי endphalomyelitis, שהוא מודל של מחלות נוירודגנרטיביות חמורות - טָרֶשֶׁת.

רצף חומצת האמינו של IVR באורגניזמים רבים הוא שמרני מאוד. IVR ממוקם בצד cytoplasmic של ממברנות myelin. יש לו משקל מולקולרי של 18.5 KDA ומקופח סימנים של מבנה שלישוני. זה חלבון ראשי מגלה מיקרו בדטרגנט במהלך אלקטרופורזה תחת תנאים אלקליין. רוב היונקים הנחקרים ביותר הכילו כמויות שונות של Icoforms Icbr שיש חלק משותף משמעותי של רצף חומצות אמינו. משקל מולקולרי של עכברים וחולדות - 14 KDA. MBR עם משקל מולקולרי קטן יש את אותם רצפים חומצות אמינו על חלקים N-ו- C מסוף של המולקולה, כמו גם את isbm הנותרים, אבל שונה עם ירידה של כ 40 שאריות חומצות אמינו. היחס בין אלה חלבונים בסיסיים משתנים במהלך תהליך הפיתוח: חולדות בוגרות ועכברים יש יותר ICBMS עם משקל מולקולרי של 14kd מאשר IBD עם משקל מולקולרי של 18 KDA. שני isoforms icbr שני, זוהו גם באורגניזמים רבים, יש משקל מולקולרי של 21.5 ו 17 KDA, בהתאמה. הם נוצרים על ידי הצמדת המבנה העיקרי של רצף פוליפפטיד במשקל על 3 KDA.

בהפרדה אלקטרופורטית של חלבונים מיאלין, חלבונים עם משקל מולקולרי גבוה יותר מזוהים. מספרם תלוי בסוג הגוף. לדוגמה, עכבר וחולדה עשויים להכיל חלבונים כאלה ל -30% מכלל. התוכן של חלבונים אלה הוא גם משתנה בהתאם לגיל החיה: הצעיר, פחות במוח שלו מיאלין, אבל יותר חלבונים בו עם משקל מולקולרי גבוה יותר.

האנזים 2 "3" נוקליאוטיד מחזורי של "-PHOSPHODIESTRASE (CNP) הוא כמה אחוזים מכלל חלבון סופון בתאי CNS. זה הרבה יותר מאשר בסוגים אחרים של תאים. CNP חלבון הוא לא המרכיב העיקרי של myelin קומפקטי, הוא מרוכז רק באזורים מסוימים של פגז myelin הקשורים cytoplasm של oligodendrocyte. החלבון הוא מקומי של ציטופלסמה, אבל חלק ממנו קשורה עם cytoskeleton ממברנה - F-actin ו Tubulin. הפונקציה הביולוגית CNP ניתן לסיים ב regulating המבנה של ציטוסקלון כדי להאיץ את תהליכי הצמיחה וההבחנה באוליגודנדוציטים.

Myelinassed Glycoprotein (Mag) - קטין במרכיבים כמותיים של myelin מטוהרים, יש משקל מולקולרי של 100 KDA, הוא הכלול CNS בכמות קטנה (פחות מ 1% מכלל החלבון). מאג יש תחום אחד טרנסממברן, אשר מפריד את החלק האקסטרקולרי התגלגל חזק של המולקולה, המורכב מחמישה דומים immunoglobulin, מדומיין תאיים. המבנה המלא שלה דומה לחלבון הדבקת התא העצבית (NCAM).

מאג לא נוכח במיניאלינה קומפקטית, מרובת אלילילר, אבל ממוקם ממברנות perixonal של oligodendrocytes להרכיב שכבות של myelin. נזכיר כי הממברנה periconsonal של oligodendrocyte הוא הממוקם ביותר לממברנה המקומית פלזמה, אבל בכל זאת, אלה שני ממברנות לא להתמזג, אבל מופרדים על ידי גליל extractal. תכונה דומה של לוקליזציה של מג, כמו גם העובדה כי חלבון זה מתייחס immunoglobulin superfamily, מאשרת את השתתפותו בתהליכי ההדבקה ואת שידור המידע (איתות) בין Accesum ו Myelin- יצירת אוליגודנדוציטים בתהליך של myelinization. בנוסף, Mag הוא אחד המרכיבים של חומר לבן CNS, אשר מעכב את הצמיחה של neurites בתרבות רקמות.

מ גליקופרוטאינים אחרים של חומר לבן ומיאלין צריך להיות ציין על ידי myקטע (myelin-oligodendrocytic glycoprotein, MOG). MOG הוא חלבון transmeembrane המכיל תחום אחד immunoglobulin כמו. שלא כמו מג, אשר ממוקם בשכבות הפנימיות של מיאלין, MOG הוא מקומי בשכבות השטח שלה, אשר יכול להיות מעורב בהעברה של מידע תאיים לאוליגודנדוקיט.

כמויות קטנות של ממברנות אופייניות ניתן לזהות כתוצאה של אלקטרופורזה על ג'ל Polyacrylamide (PAG) (לדוגמה, Tubulin). אלקטרופורזה ברזולוציה גבוהה מדגימה את נוכחותם של להקות חלבון קטנות אחרות; הם עשויים להיות קשורים לנוכחות של מספר אנזימים פגז מינרלים.

מלינה PNS חלבונים

מלין PNS מכיל הן כמה חלבונים ייחודיים ומשותף קצת עם חלבונים של חלבונים CNS Myelin.

P0 הוא החלבון העיקרי של Myelin PNS, יש משקל מולקולרי של 30 KDA, הוא יותר ממחצית של חלבונים Myelin PNS. מעניין לציין כי למרות שהוא שונה מן PLP על רצף חומצות אמינו, נתיבי שינוי לאחר תרגום ומבנה, עם זאת, הן חלבונים אלה חשובים באותה מידה עבור היווצרות של מבנה מלין CNS ו- PNS.

התוכן של IVR במלינה PNS הוא 5-18% מכלל החלבון, בניגוד CNS, שבו חלקה מגיע לשליש מכל החלבון. אותן ארבע צורות של חלבון MVR עם ההמונים מולקולריים 21, 18.5, 17 ו 14kd, בהתאמה, נמצא במלינה CNS נמצאים PNS. במכרסמים מבוגרים של IMR עם משקל מולקולרי של 14 KDA (על פי הסיווג של חלבונים מיאלין פריפריה, הוא הוקצה את השם "PR") הוא המרכיב הגדול ביותר של כל חלבונים קטיונים. ב Myleine PNS הוא גם MVR עם משקל מולקולרי של 18 KDA (במקרה זה, זה נקרא "חלבון P1"). יש לציין כי החשיבות של משפחה של חלבונים של MVR היא לא גבוהה עבור המבנה mielinese של PNS, כמו CNS.

Mielina PNS Glycoproteins.

קומפקטי מלין PNS מכיל Glycoproteins עם משקל מולקולרי של 22 KDA, שנקרא פריפריאלי Myelin חלבון 22 (RMR-22), אשר נתח הוא פחות מ 5% מכלל תוכן החלבון. RMR-22 יש ארבעה תחומים transmembrane אחד תחום glycosylated. חלבון זה לא משחק תפקיד מבני משמעותי. עם זאת, אנומליות של גן RMR-22 אחראים על כמה נוירופתולוגיה תורשתית של אדם.

לפני כמה עשורים הוא האמין כי מיאלין יוצר פגז אינרטי שאינו מבצע פונקציות ביוכימיות. עם זאת, מאוחר יותר במיאלין, נתגלו מספר גדול של אנזימים המעורבים בסינתזה ומטבוליזם של מרכיבי מיאלין. מספר אנזימים נוכחים במיאלין כלולים במטבוליזם Phosphoinositide: Phosphatidylositelkinase, DiphosphatidalityTolkinase, Phosphatases המקביל ו diglycinase. אנזימים אלה הם בעלי עניין בשל ריכוז גבוה ב myeline של polyphosphoinositides ואת חילופי מהיר שלהם. יש ראיות של נוכחות של קולטנים cholinergic muscarinic במיאלין, G-Preseinins, Phospholipas עם ו E, חלבון Kinase S.

במלינה PNS מצא את NA / K-ATPAZ, ביצוע הובלה של קטיונים מוניבלנטיים, כמו גם 6 "-Nucleotidase, הנוכחות של אנזימים אלה מרמזת כי מיאלין יכול לקחת חלק פעיל בתחבורה האקסוניה.

מחברים: V.P. צ'כונין, O.I. Gurina, TB. Dmitrieva, A.V. Semenova, E.A. SAVCHENKO, MEE. מעבדה Grigoriev של Immunoochemity של המדינה המדעית של פסיכיאטריה חברתית וניסיון. V.p. סרבית, מוסקווה.
הסקירה דנה במאפיינים של פיסיקו-כימיים, תפקיד ביולוגי החלבון העיקרי של מיאלין הוא אחד החלבונים שהם חלק של פגז מיאלין. נתונים ספרותיים הנוגעים לתהליכי זרחן, מתילציה, אקילציה של האורגניזם האנושי והן בבעלי חיים. תהליכי האינטראקציה עם ליפידים הוכח. באמצעות שיטות מחקר Immunohistochemical, ניתוח צפון מראה את הסינתזה של OBM אונטוגנזה. תשומת לב רבה משולמת לניתוח המשמעות הקלינית והאבחון של OBM, כמו גם את הסיכויים לשימוש בו כאחד הקריטריונים לשליטה על זרימת טרשת נפוצה, סמן הפרה של תהליכי myelinization בגידולי המוח, ב הידרוצפלוס ופתולוגיה נוירולוגית אחרת.

מילות מפתח: החלבון העיקרי של מיאלין, אונטוגנזה, טרשת נשיקה, הידרוצלוס, גידולים במוח, מחלות demyelinizing.

מבוא ארגון מולקולרי מולין. המידע העיקרי על המבנה של myelin מתקבל על ידי רנטגן-מבנית ניתוח מיקרוסקופ אלקטרונים. תכונה מורפולוגית ייחודית של מיאלין היא כי היא נוצרת כתוצאה של צביעות ספירלה של oligodendrogloCyte proges במערכת העצבים המרכזית ותאי Schwann על הפריפריה, סביב האקסונים של נוירונים. לכן, מיאלין הוא קרום מוזר המורכב של ביליאר שומנים וחלבונים הקשורים אליו. במבנה של פגז מיאלין ואת המבנה של מלין CNS ואת מערכת העצבים הפריפריאלי (PNS) יש הבדלים. בהיווצרות של מיאלין CNS, אחד oligodendroglyocyte יש קשר עם כמה קטעים של myelin של כמה אקסונים; במקביל, לזרוק של אוליגודנדלוצ'יט צמוד לאקסון הממוקם במרחק כלשהו מהאקסון, והמשטח החיצוני של מיאלין בא במגע עם החלל תאיים. תא Schwannskie בהיווצרות של Myelin PNS מהווה את הצלחות הספירלה של myelin והוא אחראי רק עבור חלק נפרד של פגז מיאלין בין היירוט של Ranvier. הציטופלסמה של התא של שוואן מוחנת מהחלל בין סלילי הספירלה ונשארת רק על המשטחים הפנימיים והחיצוניים של פגז מיאלין.

בקרב חלבונים מיאלין נבדלים על ידי מה שנקרא פנימי (פנימי) וחיצוני (חיצוני) חלבונים. הראשון מחובר היטב עם הממברנה, עובר דרכו, בעוד אחרים, ממוקם מחוברת שטחית חלשה יותר. קרום דומה הוא אסימטרי עבור הרכב כימי מטען חשמלי. משטח תאיים שלה עשיר בשאריות פחמימות של גליקופרוטאינים וגליקוליפידים, בעוד ש- C- קצה של גליקופרוטאינים נמצאים בצד cytoplasmic של הממברנה, ואילו שאריות polysaccharide מוצג על משטח תאיים. המרחק בין קבוצות השומנים הידרופיליות רב-כיוונית בממברנה מלין הוא 4.5-5.0 ננומטר, בעוד המרחק בין הספירלות הסמוכות הוא 3.0-5.0 ננומטר. עובי היווצרות multilaylary נוצר באופן בלעדי על ידי ליפידים הוא 1.5-3.0 ננומטר.

תהליך של יצירת מיאלין על ידי תהליך של תאים גליאלי מלווה בעקירה של הציטופלסמה בצורה כזו כי משטח cytoplasmic של הממברנה הוא בקשר זה עם זה, ויוצרים את קו צפוף הראשי (קו צפוף הראשי) ). מגע צפוף של המשטחים החיצוניים של הממברנות שנוצר על ידי סוחר בצורת ספירלה של תאי ההרכב של eeline סביב האקסונים של נוירונים תורם להיווצרות קו פנימי (קו אינטרפרדיוד)
אחד המאפיינים הביוכימיים שמבדיל בין מיאלין ממברנות ביולוגיות אחרות הוא יחס ליפיד / חלבון גבוה. חלבונים נע בין 25 ל 30% של המסה של סופון של פגז מיאלין. שומנים חשבונות עבור כ 70-75% של המסה היבשה של החומר הלבן של CNS בממאמין; במיאלינה של חוט השדרה, יחס השומנים: חלבונים לעיל. מתוך המספר הכולל של ליפידים, כולסטרול חשבונות כ 28%, 43% - על phospholipids ו 29% הם גלפוליפידים. זה ידוע כי ליפידים יש השפעה משמעותית על המאפיינים הקונקציונליים של חלבונים כי הם חלק ממברנה מלין; האחרון בתורו משפיע על המאפיינים של ליפידים.
הפונקציה העיקרית של מיאלין היא התנהגות מהירה של דחף עצבני על הצירים, אשר הוא מקיף. ממברנות של תאים להרכיב myelin הם בחוזקה במגע, אשר מספק התנגדות גבוהה ויכולת נמוכה, ובכך להבטיח את הבידוד האקסון ביעילות ומניעת התפשטות האורך של הדופק. מלין מופרעת רק בתחום החסד של רנבייר, שנמצאים דרך הפערים הנכונים של כ -1 מ"מ. בשל העובדה כי זרמים יוניים לא יכולים לעבור דרך myelin, הקלט ואת התשואה של יונים מתבצעת רק בתחום היירוט. זה מוביל לעלייה בהירות של הדחף העצבני. לכן, על פי סיבים מואלים, הדחף מתבצע כ 5-10 פעמים מהר יותר מאשר המשפחה הלא משפחה.
בנוסף להעברת הדחף העצבים, מיאלין מעורב בתזונה של סיבי העצבים, וגם מבצע פונקציות מבניות ומגן

חלבון ראשי מלינה

בניין, פיסיקו כימיים נכסים. בניתוח אלקטרופורטי ב PAG עם תמציות SDS של פגז מיאלין של אדם, עד 10 להקות נקבעים. הרצועה הראשית (כ -50% מכלל החלבונים) היתה חלבון proteolypid (PLP) עם משקל מולקולרי של 30 KDA.
השני ביחס כמותי (כ -30%) היו חלבונים שנכללו בקבוצה מה שמכונה של חלבונים בסיסיים של מיאלין (OBM), המתאים להמונים מולקולריים מ 17 ל 21.5 KDA. קבוצה זו הסתכמה ב 3 isoforms של OBM עם ההמונים מולקולריים של 21.5 KDA, 18.5 KDA ו 17.5 KDA. הראשון מהם מקודד עם 7 אקסונים; כתוצאה מכך, המחיקה של 2 אקסונים מסונתז על ידי משקל מולקולרי של 18.5 KDA. כאשר קידוד Isoform שוקל 17.5 KDA, 5 אקסון מחיקות נחשפו. הוא מוצג כי הגן המעגל האנושי ממוקם על 18 כרומוזום ויש לו 3 אזורי היזם שממנו מתחיל קריאת המידע.
מינים שונים בעלי חיים גם מראה את נוכחותם של כמה isoforms של חלבון זה. לפיכך, במחזור של חולדות כולל 4 isoforms עם ההמונים מולקולריים 21.5, 18.5, 17.0 ו 14.0 KDA. מעניין לציין, isoforms של מעגלים של 21.5 ו 18.5 KDA מקודדים על ידי אקסונים, אדם משלים, בחריג קטן הנוגע rearrangements קלים של רצפים. ב iSoform של OBM עם מסה של 17.0 KDA מחיקה 6 אקסון. מחיקה 2 ו -6 אקסונים נצפים בעת קידוד isoform חלבון במשקל 14.0 KDA. שני אלה isoforms של מהומות הם, אם כן, אין אנלוגים אנושיים. בנוסף, הוכיח נוכחות של izoforms של OBM עם ההמונים מולקולריים 21.5, 17.0 ו 14.0 KDA ברקמה של CNS העכבר. משקל מולקולרי נמוך חלבון isoforms נוצרים על ידי מחיקת סעיף כרומוזום קידוד רצפים חומצות אמינו באזור מסגרת. מחקרים שנעשו לאחרונה הראו את נוכחותו של OBM עם משקל מולקולרי של 21.5 KDA במוח של Baran, בעוד שהוא הוכח כי זה לא קודמו של חלבון משקל מולקולרי נמוך isoforms. בנוסף, OBM עם משקל מולקולרי של 13.5 KDA זוהה במוח של כסף Crucian.
כרגע, את חומצת האמינו רצף של 18.5 KDA של iSoform של האדם, חזיר גינאה, חזירים הוקמה במלואה. מחקרים נעשים כדי לקבוע את רצף חומצת האמינו של גלגול, שור, קוף.
מעניין הוא העובדה כי ההתחייבות האנושית יש וריאציות של רצפים חומצות אמינו ב 46 ו 47 משרות. כאן יכול להיות גליצין, הן באופן עצמאי בשילוב עם כרית. על פי מחקרים מוקדמים יותר, בחולים עם טרשת נפוצה, הוצגה החלפת סרינית על גליצין במשרות 44-49.
הוא מוצג כי בין יונקים יש מידה משמעותית של הומולוגיה בין רצפים חומצות אמינו של OBM.
ליד המחברים הוצגו רמה גבוהה של הומולוגיה - כ 80-90% של רצף חומצות אמינו של OBM בסוגים שונים של בעלי חיים. לפיכך, רצפי חומצת האמינו של מחזור הדם האנושי והבורים יש הבדלים של שאריות חומצות אמינו רק בכמה עמדות, בעוד חולדות שונות ממשאבי אנוש ושור של 40 שאריות חומצות אמינו בשרשרת אמצע פוליפפטיד (מ -108 ל -157 שאריות ).
OBM מכיל אחוז גבוה במיוחד (כ -25%) של חומצות האמינו העיקריות (ארגינין, ליזין והיסטידין), מופץ באופן שווה בכל רשת פוליפפטיד, אשר גורמת לנקודת איסואסטרית גבוהה מאוד של OBM (PI \u003d 12-13). Isoform הראשי של OBM עם משקל מולקולרי של 18.5 KDA) עשוי להמשיך להיות לידי ביטוי במדיום אלקליין על ידי חיובים. הטרוגניות כאלה של החיוב גדלה כתוצאה של זרחן ו deamination של vivo. בתהליך של מבחר נוסף של חלבון, מתרחשת deamination ו השפלה נוספת במסגרת C-Terminus. הטרוגניות כאלה של חיובים עשויה להשתנות מאנשים שונים בהתאם לגיל ולמצב הפתולוגי של הגוף.
פוספומיקציה של OBM. תהליך הפוספציה הוא המקור העיקרי של הטרוגניות. תהליך של זרחן של OBM ב חולדה עצב אופטית עולה במהלך הפיתוח. Phosphorylation יכול לתרום לרכישת מולקולת חלבון תכונות הידרופיליות ולהפחית את הערך של תשלום חיובי. לכן, טופס phosphorylated נובע מן הקטן ביותר לקיים אינטראקציה עם phospholipids anionic. זה בא לידי ביטוי בהפחתת היכולת של צורות phosphorylated של חלבון אינדוקציה של צבירת הבועה. בנוסף, שיטות השינויים הקובעות שינויים במטען משפיעות על יכולת זו, וכן לשנות את הארגון של שכבת השומנים.
נוכחות של חלבון קינאז ופעילות phosphorylase במיאלין מסביר את היכולת לווסת זרחן מוגזם של OBM. Proteincinosis של myelin מבודד מן המוח האנושי מסוגל להפעיל על ידי סידן או סאמרה ו phosphatidylositol-4-פוספט. נוכחותם של ריכוזים גבוהים של phosphatidalityitalkinase הוא ציין במיאלין מבודד ממוח בול.
אנזים זה יכול להיות מעורב בהסדרת מנגנון הבקרה של זרחון חלבון מוגזם. חלבון נשאר חשוף phosphorylation תחת תנאים חוץ גופית תלויים בסוג של קינאז חלבון. Proteincinase חשוב כמו מספר תאים הרגולטור. OBM הוא מצע חיובי לפעולה של אנזים זה. חלקים מסוימים של חלבון זה הם מעכבים ספציפיים של פעילות של חלבון Kinase C. אז הוכח כי השפלה myelin יכול להגדיל עם היחלשות של שליטה רגולטורית המסופקת על ידי האנזים. Myelinogenesis מתבצעת עם הידבקות של oligodendrocyte כדי המצע. תהליך זה מלווה את ההפעלה של phosphorylation של obm proteincinase עם. בנוסף, תהליך של phosphorylation הוא גם מוסדר gangliosides. Phosphorylation, Catalyzed על ידי Proteinkinase C, הוא מגורה על ידי gangliosides; בעוד phosphorylation של חלקים אחרים של חלבון, מזרז על ידי Samra תלוי Proteinkinase, מעוכבים על ידי אותם. Ganglosides גם לדכא הפעלה של חלבון קינאז עם DiaCylglycerol. מגרשים של המולקולה של OBM, נתון ב זחילה חוץ גופית, זוהו על ידי כרומטוגרפיה בלחץ גבוה במיוחד. Phosphorylation ב vivo מתרחשת אחרת בסוגים שונים של יונקים, כך, על ידי השור, הוא מתבצע ב 97 ו 165 עמדות; ארנב - ב 7, 56, 96, 113, 163 משרות. בנוסף, התברר כי במוח המתפתח של העכבר, תהליכי זרחן מתחילים בשלבים המוקדמים ביותר, המאשרים את ההנחה של השתתפותם הישירה במנגנוני מיאליניזציה.
מתילציה של OBM. טרנספורמציה נוספת של חלבון המתרחשת לאחר התנועה היא טמונה במתילציה של שאריות ארגינין אחת ב -107 עמדות. התהליך הוא catalyzed על ידי אנזים ספציפי ארגינין- methyltransferase. ביטוי של אנזים זה מוסדר על ידי הורמוני בלוטת התריס.
מידת מתילציה של OBM משתנה באופן משמעותי בתהליך הפיתוח. בחשיבותו הבלעדית של מתילציה, OBM מציין את העובדה כי ייזום של demyelination אפשרי כאשר מעכב את biosynthesis של s-adenosyl-l-methionine cycloleycin, ואת היווצרות של מבנה קומפקטי של מיאלין מדוכאת על ידי מעכב synfungan של methyltransferase. S-Adenosyl-L-Methionine הוא תורם של קבוצות מתיל עבור שאריות ארגינין של OBM. עכברים JIMPY, המאופיינים על ידי hypomistation, הוא ציין נמוך יותר, לעומת רגיל, רמה של OBM ספציפי Arginine-N-methyltransferase. תהליך הכרייה לא ניתן להשלים בהצלחה ברמה נורמלית של סינתזה של OBM, כי מתילציה של החלבון אינה זורמת מספיק, והוא הופך להיות בלתי אפשרי לשלב את שילוב בממברנה מיאלין. מחקרים שנעשו לאחרונה הראו כי עכברים אלה סובלים מרמת סינתזה של OBM, ואת הסינתזה של PLP נעדר לחלוטין. העדר האחרון יכול להשפיע באופן ביקורתי על היכולת להיות מוטבע בממברנה מיאלין.
בקו אחר של עכברים מוטציים מריעים, הפרת תהליך המיניסטי מתרחשת כתוצאה ממנגנונים אחרים. עכברים מרבים הם עכברים רצסיביים אוטוזומיים מוטציה, עם מחסור של תוכן מיאלין במערכת העצבים המרכזית. מוטציה זו מורכבת במחיקה של 20 ק"ג. הגן שמוביל להיעדר OBM. עכברים הומוזיגיים הם מודל התנהגותי מעולה שיש לו בערך 12 ימים של פיתוח לאחר הלידה, עוויתות ומוות מוקדם. ניתוח מורפולוגי הראה חוסר מוחלט כמעט של מיאלין ברקמת המוח עם אקסון מיידי חלש. מיאלין בעכברים האלה היה חריג, היה קליפה רופפת, אשר בעקיפין ציין כי יש צורך ליצור צפיפות פגז. להיפך, Mielin PNS בעכברי ריארר היה איכותי ונורמלי כמותי, עם אנומליות עמוב ונוראיות, נצפו אנומליות מיאליניות קטנות יחסית על מפזרי רנטגן של עצב פיתוי בעכברים מורשים למבוגרים. מחקריו הביוכימיים של מיאלין בעכברי ריסרר הראו כמה שינויים בכמות השומנים. עם זאת, היעדר עכברים כאלה, OBM אינו מפר את היווצרות של מיאלין קומפקטי ב- PNS, אשר עלול לפצות על חלבון אחר של מיאלין - פו.
זה ידוע כי כל isoforms של OBM עשוי להיות כפוף n-end acetylation. עם זאת, חינם C- סוף הוא מסוגל להיות חשוף carboxypepeptidases. OBM כפוף אנזימים שונים proteolytic. הידרוליזה של החלבון תחת הפעולה של קתפסין D מואצת בנוכחות של שומני חומצה. תהליך זה יכול להיות מוגבל הן אנזימיות ולא מצופה עם השפלה של OBM בתהליך של בידוד. שיטה זו מבוססת על הסרת כרומטוגרפית של זיהומים של אנזימים proteolytic ואת ההדרה של השפלה לא אנזימטית בערכים גבוהים של pH וטמפרטורות.
הוכח כי שברים קטנים של OBM מכילים קוולנטית מחויב בתחום של שאריות Serine ב 54 מיקום Phosphatidylindalitolbisphosphate. בתהליך של ניסיוני אלרגי encephalomyelitis, מידת של phosphatidylositolbisphate מחייב הראשון מופחת, ולאחר מכן גדל.
המחקר של הארגון המבני של מולקולת OBM בפתרון בוצע באמצעות ספקטרוסקופיה של NMR, ספקטרוסקופיה פלואורסצנטי, קלורימטריה, כמו גם באמצעות שיטות ניתוח אימונולוגי.
בפתרון, יש לה נטייה להערכה עצמית, אשר ממלא תפקיד חשוב בשמירה על המבנה הקומפקטי של מיאלין. החלבון בפתרון מיוצג על ידי תערובת של צורות הקסמרי מונומר עם דומיננטיות של מעגלים עם מבנה B. הדומיננטיות של מבנים B והיווצרות של מבנה הוא המושרה בשברי OBM בעת העברת השלב מימית ל Trifluoromethanol.
אינטראקציה של OBM עם ליפידים. OBM כמרכיב ממברנה, יש זיקה משמעותית ליפידים, עם אשר במתחם והוא מוקצה. בנוסף, להיות polycation, OBM יוצר את מתחמי יציבה ביותר עם שומנים anionic. אבל, למרות העובדה כי מידת הכריכה של OBL היא גבוהה משמעותית עם שומנים חומצה, זה מבוטא מספיק ביחס ion zwitter, במיוחד עם sphingomelin. OBM גם אינטראקציה עם אתנולמין phosphatidyl ב PH 7.2, שם שומנים אלה הוא בעיקר בטופס ZWitter. יכולת מדהימה של מלבד ליצור מתחמי מסיס עם SDS הן מעל ומתחת לנקודה Isoelectric.
בהיווצרות של מתחמי מחזור עם המסה העיקרית של phospholipids anionic, הם מנגנים תפקיד באותה מידה הן אינטראקציות הידרופוביות אלקטרוסטטית. ההשפעה הבולטת ביותר על התייצבות של ליפידים של OBM יש כאשר שילוב זנבות שומנים.
OBM גם תורם לשחרור של גלוקוז מ liposomes multilayer המכיל gm4 ganglioside, שהוא סמן מלין ספציפי ואוליגודנדליה במערכת העצבים המרכזית.
כפי שמוצג בשיטה של \u200b\u200bניתוח מבני רנטגן, במהלך היווצרות של myelin יש טבילה של רוב החלקים בשכבה של ראשי שומנים. זה ידוע כי OBM מאיץ את היווצרות של phosphatidylglycerol multilayer ו מעורר היווצרות של מבנה ממברנה multilayer עם מחזוריות כפולה bilayer. כולסטרול יכול להגדיל את כריכת החלבון עם משטח bilayer, לפתוח את הערוצים בין ראשי שומנים דיאיקיל.
סמית הציע, ועבודותיו של יוהג וצ'יפץ אישרו כי OBM הוא ממריץ צבירה vesicular, המשמש מודל של אינטראקציות מולקולריות שחשובים להיווצרות של מבנה קומפקטי של מיאלין וייצוב שלה במבנה רב מטר של קְרוּם. OBM מסוגל לגרום לצבירה של בועות המכילות רק phosphatidylcholine, אבל מידת הצבירה משופרת באופן משמעותי על ידי phospholipids חומצה. הצבירה של בועות phospholipid תחת השפעת OBM משופרת משמעותית בנוכחות של אלדהייד אלפטי. הנחות מוצעות כי עלייה ברמת aldehydes aliphatic יכול להיות קשור למחלות demyelinizing. כולסטרול מגביר את היכולת של OBM כדי לעורר את צבירה של בועות phosphatidylserine.
בריידי ואה. אל. , כמו גם sridhara et. אל. הבדלים מסוימים הראו במאפיינים של OBM שהוקצו מ myelin נורמלי OBM שהוקצו מן הרקמה של המוח של חולים עם טרשת נפוצה (PC). OBM רגיל Mielina הוא פעיל יותר באינדוקציה של היווצרות של מבנה רב שכבתי עם phosphatidylclycerol ו ייזום של צבירה vesicul phosphatidylinline. ללא קשר למקור של OBM (מיאלין רגיל או מיאלין תחת PC), הוכח כי רכיבי חלבון שיש את אותו תשלום הם מסוגלים באותה מידה לגרום להיווצרות של שומנים multisloy. הוכח גם כי ההבדלים של OBM מ myelin נורמלי מ myelin במחשב נגרמות על ידי הבדלים באשמות של איזומרים כי הם חלק של OBM.
OBM ב phylogenesis ואונטוגנזה. הן phylogenetically, ואת אונטוגנטית, את המראה של OBM עשוי להיות קשור להבחנה של oligodendroglyocytes ותאי schwann. בתהליך של האבולוציה של מערכת העצבים של חוליות, הבדל התא של Glill על תאים של שני סוגים עולה בקנה אחד עם כניסתו של סיבים מואלים, כמו גם להגביל את היכולת התחדשות פונקציונלית.
מחקרים השוואתיים של OBM מרקמת המוח של מינים ביולוגיים שונים של בעלי חיים הראו דמיון אינטגרי משמעותי משמעותי. OBM מבודד ומטוהר, כמו גם את הנכסים שלו מן המוח האנושי, שור, חולדות, עכברים, חזיר גינאה.
זיהוי הדמיון הפילוגנטי של גליקופרוטאינים במינים ביולוגיים שונים נתנו סיבה לנהל מחקר של חלבון זה בתהליך של אונטוגנזה. אז, grave ו et. אל. שנערך באמצעות Immunohistochemical ו צפון בלוט ניתוח הקובע כמותי של OBM ברקמה של חוט השדרה של אדם פירות מ 12 עד 24 שבועות של הריון. הפיתוח של מבנה מיאלין נחקר באמצעות מיקרוסקופ אלקטרונים. שלושים ושמונה דגימות של חוט השדרה של פירות הושגו לאחר ההפרעה של הריון חוץ רחמי. בתקופה שבין 12 ל -18 שבועות, ההיריון מציג עלייה של 15.8 קיפול בסינתזה של OBM MRNA. מ 18 עד 24 שבועות של ההיריון, סינתזה של OBM MRNA גדל 2.2 פעמים.
ניתוח Immunoblot מקביל הראה עלייה של 90.5 קיפול ב OBM (מ 0.147 NG / MG ל 13.3 NG / MG) בין 12 ל 18 שבועות של התפתחות הריונית וכ -11.5 פעמים את הגידול בין 18 ל 24 שבועות של ההריון (עם 13.3 ל 154 ng / בד מ"ג). ניתוח immunocyymic גם הראה עלייה במידת הצביעה על מחזור עם עלייה בגיל ההיריון. העובר עם גיל ההיריון של 12 שבועות של OBM נקבע בכל שלושת מיתרי החבל הצדדיים, מ -18 שבועות של התפתחות הריונית, התבטא OBM במהלך החומר הלבן של המוח, למעט נתיבי קורטיקס בצד ורמות של פאסקיקיקולוס Gracilis. המחברים גם חקרו את מבנה מיאלין באמצעות מיקרוסקופ אלקטרונים. ב -12 שבועות של ההריון, פגז מיאלין היה צלחת נדירה לא יחסית, ב -18 שבועות של הריון היו נקודות נפרדות של מיאלין קומפקטי, אשר באו לידי ביטוי על ידי OBM, ב 24 שבועות של הריון קומפקטי Myelin נצפתה בחומר הלבן כולו של חוט השדרה. לפיכך, המחברים הפגינו עלייה כמותית בביטוי של OBM, הקשורים להיווצרות של מיאלין במהלך השליש השני של ההריון.
Weidenheim et al. בעזרת ניתוח immunohistochemical, נקבעו OBMS ברקמה של חוט השדרה (ברמות הצוואר, החזה והתנודה) ואת חלקו של המוח של העוברים האנושי ברחבי ההריון הראשון והשני של ההריון. מ 9-10 שבועות של הריון, OBM חיובי oligodendroglyocytes נצפו לאורך הפריפריה של האפינדים. בחוטי הקדמי והצדדים, הביטוי של OBM OligodendRoglyocytes צוין מ 10-12 שבועות של התפתחות הריונית. ב Backdock, OBM זוהה במועדון מאוחר יותר של התפתחות הריון מאשר בחומר לבן עתירי. OBM מ 10 שבועות של ההיריון נמצא בעיקר על הקו האמצעי של חבית המוח והביע לרוחב לאורך השליש השני של ההריון. לפיכך, החוקרים הגיעו למסקנה כי OBM קיים מ -10 שבועות של הריון באנטילטריאתית בתחום צוואר הרחם של חוט השדרה והקו האמצעי של אזור גזע המוח ומביע בכיוון הזנב לסגל מסטרלטרין לאזור האחורי. חריג, עם זאת, הוא אזור גראסיליס Fasciculus, אשר היה מספר גדול יותר של תאים מעגליים ברמה המותנית מאשר באזורים ניתוב יותר.
תוצאות דומות התקבלו על ידי חוקרים אחרים.
לפיכך, העובדות הנ"ל מצביעות על תופעה כללית של העוברים האנושיים: תחילת הסינתזה של נוירוספציפי אנטיגנים חשבונות עבור 10-18 שבועות של ההיריון.

ערך קליני ואבחון של OBM

השימוש של OBM כמו סמן של הרס מיאלין פתח כיוון חדש בנוירוביולוגיה המוקדד לחקר המשמעות של אנטיגן זה באבחון של מחלות demyelinizing.
החלק העיקרי של עבודות אלה מוקדש לניתוח של OBM בנוזל השדרה (SMF) של חולים עם טרשת נפוצה. בפרט, בעבודה של תומפסון ואח ' התוצאות של קביעת OBM באמצעות ניתוח תחרותי רדיואימנל בדגימות של המטופל המטופל 221 עם טרשת נפוצה ניתנת. כקבוצה של השוואה, חולים עם פתולוגיות נוירולוגיות שונות (85 אנשים) נבחרו. במקביל נמצאה עלייה בריכוז של OBM ב -46 מתוך 55 חולים (84%) עם טרשת נפוצה חוזרת במהלך 6 שבועות ורק 11 מתוך 84 חולים (13%) עם מחלות נוירולוגיות אחרות. במקביל, היה קשר ברור בין רמת OBM ב SMG לבין חומרת הישנות (P בנוסף לאבחון של טרשת נפוצה, מספר עבודה מוקדש למחקר השוואתי של מספר עם מספר של מחלות אחרות מלווה בתהליך demyelinization. אז, Lamers et. אל. שיטת ריה נלמדת על ידי ריכוז של OBM (יחד עם המחקר של הריכוזים של NSE ו- S-100) ב - CMS של ילדים ומבוגרים עם נוירולוגי שונים פתולוגיה: בחולים עם טרשת נפוצה מרובה (כרונית פרוגרסיבית, שילוח שילוב ושילוב של שני סוגים), בהפרעות מוחלטות (עם שבץ איסכמי וזרם), חולים עם דמנציה (כלי דם ואלקיימרובסקי) ועם זיהומים גבוהים יותר של רמות גבוהות יותר של OBM נצפו בקבוצה של חולים עם טרשת נפוצה; גם עלייה אמינה ברמות הסטנדרטיות נצפתה במשבים וקבוצות של ילדים עם אקסלופתיה.
אין ספק, העבודה המוקדשת לניתוח כמותי של OBM במהלך hydrocephalius הוא ראוי. אז, Longatici et. אל. חקר את רמת ההתחייבות אצל ילדים בשנה הראשונה של החיים הסובלים מן הידרוצפלוס postghemorrhagic. המחברים הראו עלייה משמעותית בריכוזי חלבון זה בדינמיקה של הידרוצפליוס. בעבר, אותם מחברים הראו את התופעה של עלייה של יותר מ 20 קיפול בריכוז של OBM בדגימות של SMF של חולים עם הידרוצלוס שהושגו על ניקוד החדר לעומת המותניים. במקביל, לאחר מבצע הציד, חלה ירידה משמעותית ברמת OBM בתקליטור בקונקטור החדר. כתוצאה מהמחקרים מסיקים כי ניתוח של OBM ב SMG בהידרוצפלוס יכול לשמש סמן של פעילות של התפתחות הידרוצפלוס, וממליצה על שימוש ניטור אימונוכימי של OBM ב דינמיקה ובניבוי הידרוצ'לפאלה של OBM, כמו גם אחד הקריטריונים הבסיסיים עבור המבצע shunting. התוצאות של עבודה זו מצאו אישור ניסיוני במחקרים של Del Bigio et. אל. אשר קידם את ההשערה כי hydrocephalus המתקדמת יכול לגרום לעיכוב בתהליכי myelinization. החוקרים גרמו להידרוצפלוס בעכברושים של 3 ימים על ידי הצגת קאולין למיכל גדול. כתוצאה מכך זה הוצג כי הידרוצפלוס הוא מסוגל לגרום לעיכוב בתהליך myaleination. במקביל, הפעולה המסתובבת בזמן יכולה להפעיל את קומפלקס של תהליכי מיאלינציה פיצוי, עם זאת, במקרה של חשיפה ארוכה של הידרוצפלוס, תהליכי החומר הלבן הם בעייתיים מאוד.
מעניין, לדעתנו, הם העבודה המוקדשת לחקר ריכוזים של OBM ב SMG ובסרום של חולים עם גידולים במוח. אז, Nakagawa et. אל. ערכנו קביעה כמותית של שיטת ה- RIA בחולים עם סוגים שונים של גידולים גליליים, כולל ממאיר. ריכוזים גבוהים של OBM (מעל 4 ng / מ"ל) החוקרים גילו בחולים עם הפצת גידולים ממאירים בקליפת המוח. במקרים של התגובה החיובית של הגוף של חולים על כימותרפיה או רדיותרפיה (אשר אושר בעזרת CT, תמ"ג, עם בדיקה כללית צטרולוגית של SMF, כמו גם בדיקה קלינית), ירידה משמעותית ב ריכוז של OBM בנוזלים ביולוגיים נמצא, וכמה מקרים עוד לפני רמת הנורמה. ב SRM, שישה חולים עם גלימים ממאירים ללא גרורות, הריכוז של OBM היה גבוה באופן משמעותי מאשר את הנורמה לפני תחילת כימותרפיה, ובמהלך הטיפול היה עלייה נוספת ברמת OBM, אבל לאחר השלמת כימותרפיה, ה ריכוז של OBM ירד לרמה הסטנדרטית. בחלק מהחולים עם גלינאס ממאיר מלווה על ידי גרורות, ציינו המחברים ירידה בריכוזים של OBM ל 4 NG / ML לאחר קבוצה של פעולות כדי להסיר גידולים וכימותרפיה (או הקרנה) במקרים של קורס קליני חיובי. לפיכך, זה הסתיים לגבי לקוחות פוטנציאליים עבור יישום של ניטור כמותי של OBM לאבחון ולחדות זרימת תהליכי הגידול עקב glomas.
סדרה של מחקרים יאמאזאקי et. אל. הוא הוקדש לניתוח דינמי כמותי של OBM ו- NSE בסרום של חולים עם פציעות מוח מוחלטות. בחולים בתקופה החריפה לאחר הפציעה הגולגולתית, רמות של סרום בעל פה בסרום גדל באופן דינמי מ 1.4 ng / מ"ל \u200b\u200bל 11.3 ng / ml היו נמוכים מאוד מאשר בחולים עם תוצאה שלילית פרוגנוסטית (מותו של חולים).
מחברי המחקר הגיעו למסקנה כי ריכוז של OBM בסרום הדם קורלציה עם מידת הנזק לרקמת המוח וקובעת את רמת החלבון, יחד עם ההגדרה של NSE, יכולה לשמש סמן מעבדה אמין של נפח ואת מידת הנזק לרקמת המוח במהלך פציעות מוח חדה. מסקנה דומה נעשתה קודם לכן ו noseworthy et. אל. אשר ביצעו מחקרים של ריכוז של OBM בסרום בחולים בדינמיקה לאחר 7 ימים, 3 ו -6 חודשים לאחר פגיעה חדה חדה.
מעניין הוא מעגל העבודה על המחקר של התפקיד האבחון של נוגדנים אנטי- o- מתגלגל בדם בסרום ו- SMZ עם מחלות נוירולוגיות שונות. במקביל, אם כי המספר הגדול ביותר של מחקרים מוקדש לאבחון של טרשת נפוצה, אין זה סביר שיש להם עילה לעשות מסקנה חד משמעית לגבי כל הסיכויים לשימוש נוגדנים נגד OBM באבחון של מחלה זו.
אז, קבוצה של חוקרים תחת הנהגת K.G. וורן ערכה ניתוח רדיואימניה של נוגדנים אנטי-אוזם ב- SMF של חולים עם טרשת נפוצה ומחלות נוירולוגיות אחרות. המחברים הקצו שני סוגים של נוגדנים ל- OBM: "חינם" ו "קשורים" נוגדנים. עם הישנות חריפה של טרשת נפוצה, היחס בין הריכוזים של "חינם" ו "מחובר" היה גבוה יותר מאשר יחידה, בעוד חולים עם גרסה כרונית של המחלה, יחס זה היה מתחת ליחידה. כמו הפוגה מתרחשת בחולים עם הישנות חריפה, מקדם ירד בהדרגה ובסופו של דבר, נוגדנים במגבלת הרגישות של השיטה לא זוהו. בחולים עם זרימה כרונית של טרשת נפוצה, חיסול הנוגדנים התרחש לאט יותר ובערכים נמוכים של CMF של נוגדנים נקבעו במשך זמן רב יותר. בנוסף ללימוד הדינמיקה של חיסול נוגדנים בדגימות בסרום ובדוגמה של חולים עם טרשת נפוצה, החלות נוגדנים נגד אופציה בדגימות של חולים עם נוגדנים נוגדי אידיופתית חריפה), אשר נתן להם נוגדנים "חינם"), אשר נתנו להם סיבה להניח את נוכחותו של מרכיב אוטואימוני בפתוגנזה של דלקת נאותי מוחלטת אידיאופתית.
אבל באותו זמן, ברוקסטאד et. אל. נוגדנים נגד OBM לא חשפו בבדיקה immunochemical של הסרום ואת CMS של חולים עם טרשת נפוצה, כמו גם מחלות נוירולוגיות אחרות.
נתונים אלה, מראים באופן אינפורמטיבי את הערך של OBM כסמנה אימונוכימית של אוליגודנדיטרוגלוציטים ותאי שוואן במחקרים יסודיים קליניים, וכן את הצורך לפתח מערכות בדיקה לקביעת נוגדנים של חלבון ואנטי-אוזם בסרום ה- SMG והדם בסרום.

סִפְרוּת

1. Beniac D.R., עץ ד., Palaniayar נ '(2000) J מבנה ביול., 129 (1). 80-95;
2. EPAND R.M. (1988) ב: חלבונים עצביים וחוצים: מבנה, פונקציה ויישום קליני, 231-265;
3. Facci P., Cavatorta P., כריסטופוליני L. (2000) ביופיס ג ', 78 (3), 1413-1419;
4. הולטון T., Ioerger T.R., כריסטופר J.A. (2000) Acta Crystallogr. ד. קריסטלוגרג, 56 (PT 6), 722-734;
5. Kleywegt G.J. (1999) Acta Crystallogr. ד. קריסטלוגרג, 55 (11), 1878-1884;
6. Kirschner D.A., Ganser A.L., Caspar D.L. (1984). ב: Myelin (עמ 'מורל, אד), 2 אד, מליאה: ניו יורק, עמ'. 51-95.
7. Pritzker L.B., Joshi S., Haraz G. (2000) ביוכימיה, 39 (18), 5382-5388;
8. Riccio P., Fasano A., בורנשטיין נ '(2000), ג' נוירו. מיל., 15, מס '59 (4), 513-521;
9. Raine C.S. (1984) ב: Myelin (P. Morell, Ed), 2ND EDN, מליאה: ניו יורק, עמ '. 1-50.
10. Balendiran G.K., Schnutgen F, Scapin G. (2000), ג 'ביול. כימית, 275, 27045-2754;
11. Grever W.e., Chiu F.c., Tricocoche M. (1996), J. Comp. נוירול., 376 (2), 306-314;
12. Garbay ב ', צעירה בבוקר, Sargueil F. et al. (2000), Progr. נוירוביול., 61, 267-304;
13. Grever W.eidenheim קם, Tricocoche M. (1997), J Neurosci Res, 47, 332-340;
14. בראון P.e. (1984) ב: Myelin (P. Morell, Ed), 2 אד, מליאה: ניו יורק, 97-113
15. Cuzner M.L., נורטון W.T. (1996), פאתול המוח, 6 (3), 231-242;
16. Kirschner D.A., Blaurock AAE. (1991) ב: Myelin. ביולוגיה וכימיה. (R.E. Martenson, Ed), CRC Press: Boca Raton, Florida, PP. 413 - 448.
17. נורטון W.T., Cammer W. (1984) בידוד ואפיון של מיאלין. ב: Myelin (Ed, Morell P.) Planum Press, N-Y, עמ '147-195;
18. שיבה c.w., Whitaker J.N., עץ J.G. (1978), ג'יי נוירוכם, 30, 1543-1551;
19. Campagnoni A.T., Pribyl T.M., Campagnoni C.W. et al. (1993), ג'יי ביול. כימית, 268, 4930 - 4938.
20. Kamholz J., פרה F., Puckett C. (1986), proc. Natl. Acad. Sci. ארה"ב, 83, 4962 - 4966.
21. דווין-ביץ 'ק', לאסקג'י מ ', ח'לילי ק' (1990), J ביול כימית, 265, 13830-1385;
22. רוק א ', טקהאשי נ', פרבצ'בה ד 'ואח' (1985), תא, 42, 149-155;
23. ג'אק ג ', דליסלאס א', ראול מ '(1983), J Neurochem, 41 (5), 1335-1340;
24. Ohta M., Ohta K., MA J. (2000), קלין כימית, 46 (9), 1326-1330;
25. Barbarese E., בראון פ ', קרסון ג'. (1977), proc. Natl. Acad. Sci. ארה"ב, 74, 3360-3364.
26. Carnegie P.R. (1971), טבע (לונדון), 229, 25 - 28;
27. שורשים., אגראוול ד ', וייר ג' ואח ' (1984), ג 'נוירוכם, 43, 1421-1424;
28. Belick Ya.v. (1980), מהטופוגרפיה הכימית של המוח לחלבונים נוירוספציפיים ולפונקציותיהם. ביוכימיה של בעלי חיים ובני אדם: ביוכימיה של חלבונים מערכת העצבים, ג. 11-22.
29. Terletskaya Ya.t., Belik Ya.v., Kozulin E.P. et al. (1987), ביולוגיה מולקולרית, n 21, 15-26;
30. גיבסון ב.ו., ג'יליום ר ', וויטאקר ג'ן (1984), ג'יי ביול. כימית, 259 (8), 5028-5031.
31. DeIbler G.e., Martenson R.e., Krutzsk H.C. et al (1984), ג 'נוירוכם, 43, 100-105.
32. Kira G., Deibler G., קרוצ'ש H.C. et al. (1985), ג 'נוירוכם, 44, 134-142;
33. DeIbler G.e., Krutzsk H.C. ו martenson r.e. (1985), ג'יי ביול. כימית, 260 (1), 472-474;
34. צ'ו ג.-, צ'ו פ. ג., קובלסקי T.J. et al. (1978), ג 'נוירוכם, 30, 745 - 750;
35. יום א ' (1981). חלק עליון. Mol. אימונול., 8, 1-39.
36. יום E.D., Hashim G.a., Varitek V.A. et al (1981), ג 'נוירימנול., 1 (3), 311-324.
37. Chevalier D., אלן B.G. (2000), חלבון Exp. פרייף., 18 (2), 229-234;
38. Wong R.W. (1999), מול. ביוטכנולוגיה., 13 (1), 17-19.
39. Riederer ב ', Honegger c.g., טובלר H.J. et al (1984) Gerontology, 30, 234-239;
40. מארי נ ', סטק א. (1984), ג 'נוירוכם, 43, 243-248.
41. Cheifetz S., Moscarello M.A. (1985) ביוכימיה, 24, 1909-1914.
42. Brady G.w., פיין D.B., עץ ד. et al (1985) ביוכם. ביופיס. Res. קבע, 126, 1161-1165.
43. וו נ.ק., אחמד פ '(1984) ביוכם. J, 218, 923-932.
44. Deshmukh D.S., Kuizon S., Brockerhoff H (1984), החיים SCI, 34, 259-264.
45. Saltiel A.R., פוקס J.A., Sherline P (1987), ביוכם. ג 'יי, 214, 759-763.
46. \u200b\u200bKishimoto א ', נישיאמה ק', נקנישי ה 'ואח' (1985), ג'יי ביול. כימית, 260, 12492-12499.
47. Wise B.C., זכוכית D.B., צ'ו c.h. et al (1982), ג 'ביול. כימית, 257, 8489-8495.
48. Vartanian T., Szuchet S., Dawson G. et al (1986), מדע, 234, 1395-1398.
49. צ'אן קאפ. י '(1987), ג'יי ביול. כימית, 262, 2415-2422.
50. Ulmer J.B., בראון P.e. (1986), לפתח. ביול., 117, 502-510.
51. Amur S.g., Shanker G., פירינגר R.A. (1984) ג 'נוירוכם, 43, 494-498.
52. סורג ב ', Agrawal D., Agrawal H. et al (1986) ג' נוירוכם, 46, 379-387.
53. קים ס ', טאק מ', קים מ '(1986) ג' נוירו. מילוי, 16, 357-365.
54. Molineaux S.M., Engh H, De Ferra F. et al (1986) Proc. Natl. Acad. Sci. ארה"ב, 83, 7542-7546.
55. שיין H.D., Readhead ג, פופקו ב '(1992) ג' נוירוכם. 58 (1), 342-349.
56. Kirschner D.A., Ganser A.L. (1980) טבע, 283, 207-210.
57. מרטיני ר ', זיילאסק ג', טווקה ק. Et al (1995) טבע גנט., 11, 281-286.
58. ויליאמס ק.ר, ויליאמס נק ', קוניגסברג וו ואח' (1986) ג 'נוירו. מיל., 15, 137-145.
59. Chiu K.c., Westall F, Smith R.a. (1986) ביוכם. ביופיס. Res. קבע, 136, 426-432.
60. DEIBLER G.E., בורלין T.V., סטון א.ל. (1995) ג 'נוירו. מיל., 15, 819-827.
61. פרייזר P.e., אפור C.M. (1985) ביוכימיה, №13, 4593-4598;
62. Kobayashi N., Freund S.M., Chatellier J. et al (1999) ג 'M Mol. ביול., 292 (1), 181-190;
63. Smith R. (1985) Febs Lett, 183, 331-334;
64. Martenson R.e., מנדז G.L., מור W.J. (1985) ביוכם. ביופיס. Res. קבע, 131, 1269-1276.
65. Riccio V., Tsugita א, בובא א et al (1985) ביוכם. ביופיס. Res. קבע, 127, 484-492.
66. Moscarello M.A, Chia L.S., Leighton D. et al (1985) ג 'נוירוכם. 45 (2), 415-421.
67. Moskaitis J.e., Campagnoni A.T. (1986), נוירוכם. מיל., 11, 299-315.
68. Boggs J.M., Moscarello M.A. (1984) יכול ביוכם. תָא. ביול., 62, 11-18.
69. Boggs J.M., Moscarello M.A., Papahadjopoulos ד (1982) ב: שומנים וחלבונים אינטראקציות (EDS. 2, עמ '27-51;
70. Boggs J.M., Rangaraj G., Koshy K.m. (1999) ג 'נוירו. מיל., 57, 529-535;
71. Mullin B.R., Decandis F.x., מונטנארו A.J. et al (1981) המוח res, 222, 218-221.
72. Brady G.W., Murthy N.S., פיין D.B. et al (1981) biophys. ג 'יי, 34, 345-350.
73. סדזיק ג ', Blaurock A.E., Hoechli M. (1984) ג' M Mol. ביול., 174, 385-409.
74. סמית ר '(1977) ביוכים. ביופיס. ACTA, 470, 170-184.
75. Yohg P.R., Vacante D.A., סינכרון W.R. (1982) ג 'יי. כימית. Soc., 104, 7287-7291.
76. פו ס. ג 'ק., Mozzi R., Krakowka S. et et al (1980), Acta Neuropathol. (ברל), 49 (1), 13-18.
77. ווקר., רומסבי M.G. (1985) Neurochem. Int., 7, 441-447.
78. Sridhara S., EPAND R.M., Moscarello M.A. (1984) נוירוכם. מיל., 9, 241-248.
79. Weidenheim km.m, Epshten I., Rashbaum W.K. (1993) ג 'נוירוציטול, 22 (7), 507-516
80. Weidenheim K.M., Bodhireddy S.R., Rashbaum W.K. (1996) ג 'נוירופתול. Exp. נוירול., 55 (6), 734-745.
81. Bodhireddy S.R., Lyman W.D., Rashbaum W.K. (1994) ג 'נוירופתול. Exp. נוירול., 53 (2), 144-149.
82. Zecevic N., Andjelkovic א Matthieu J. (1998) המוח Res. Dev. מוֹחַ. מיל., 14, 97-108.
83. Khokhlov a.p., Savchenko Yu.n. (1990) מחלות מיאלינופתיה ודמילי, תרופות.
84. Annunziata P., Pluchino S., מרטינו ט '(1997) ג' נוירימנול, 77 128-133.
85. ברוקסטאד K.A., עמוד מ ', נירנד ה' (1994) ACTA NEUROL. Scand., 89 (6), 407-411.
86. Fesenmeier J.T., Whitaker J.n., הרמן P.K. (1991) ג 'נוירימנול, 34 (1), 77-80.
87. Lamers K.J., ואן אנגלן B.G., Gabrels F.J. (1995) ACTA. נוירול. Scand., 92 (3), 247-251.
88. Lamers K.J., דה רוס H.P., Jongen P.J. (1998) mult. בירך., 4 (3), 124-126.
89. Longatti P.L, Guida F., Agostini S. (1994) Childs Nerf. Syst., 10 (2), 96-98.
90. Maatta J.A., קפה E.T., הרמונן J.A. et al. (1997) ביוכם. ביופיס. Res. קבע, 238 (2), 498-502.
91. Massaro A.R., Michetti F, Laudisio א '(1985) Ital. ג 'נוירול. SCI., 6 (1), 53-56.
92. Melse J., Noppe M., Crols R. (1983) Acta Neurol. בלג, 83 (1), 17-22.
93. סודסטרום מ ', קישור ח', שו ז '(1993) נוירולוגיה, 43 (6), 1215-1222.
94. תומפסון א., ברזיל ג ', Feighery C. (1985) Acta Neurol. Scand., 72 (6), 577-583.
95. עץ ד., בילבאו י.מ., O "קונורס פ '(1996) אן נוירול, 40 (1), 18-24.
96. וורן ק ', קונץ א'. ג'ונסון ה '(1994) אן נוירול, 35 (3), 280-289.
97. יאמאזאקי י ', Yada K., Morii S. et al (1995) כיבוי. נוירול., 43 (3), 267-270.
98. Barkhof F., Treadin S.T., Hommes O.R. (1992) נוירולוגיה, 42 (1), 63-67.
99. וורן ק.ג., קאט א '(1993) ג' נוירול Sci, 115 (2), 169-176.
100. Sellebjerg F., Christiansen מ, נילסן P.M. (1998) mult. ארוחה, 4 (6), 475-479.
101. Garcia-Alix A., Cabanas F., Pellicer A. (1994) Pediatrics, 93 (2), 234-240.
102. ואן אנגלן B.G., לאלס K.J., Gabrels F.J. (1992) קלין. כימית, 38 (6), 813-816.
103. Del Bigio M.R., Kanfer J.n., ג'אנג Y.W. (1997) ג 'נוירופתול. Exp. נוירול., 56 (9), 1053-1066.
104. Matias-Guiu J, Martinez-Vazquez J., Ruibal א (1986) Acta Neurol. Scand., 73 (5), 461-465.
105. Seeldayers P.A., HOYLE N.R., תומאס ד .g. (1984) ג 'נוירונקול., 2 (2), 141-145.
106. Nakagawa H, Yamada M., Kanayama T. (1994) נוירוכירורגיה, 34 (5), 825-833.
107. Nosworthy T.W., אנדרסון B.J., Noseworthy AF.F. (1985) CRIT. טיפול תרומה, 13 (9), 743-746.
108. Sellebjerg F., Christiansen M., Garred P (1998) Mult Scler, 4 (3), 127-131.
109. Kuchinskien D.I. (1992), המשמעות הקלינית של ההגדרה של נוגדנים לחלבון הראשי של מיאלין בחולים עם טרשת נפוצה, רטרובולבריטיס רטרובולבר וקרובי משפחה בריאים, מחבר. Diss ... דבש. מַדָע
110. Sellebjerg F, Frederiksen J.L., אולסון ט '(1994) Scand. י 'אימונול., 39 (6), 575-580.
111. Boyko oun., Fordova O.o. (1995) מול. ביול., 29, מס '4, 727-749.
112. Gusev E.I., דמינה T.L, Boyko oun. (1997) מפוזרים טרשת נפוצה, ג 463.
113. וורן ק.ג., קאט א '(1993) ג' נוירימנול, 43 (1-2), 87-96.
114. וורן ק. (1994) ג 'נוירול Sci, 121 (1), 66-73.
115. וורן ק. (1995) ג 'נוירול Sci, 133 (1-2), 85-94.
116. וורן ק.ג., קאט א '(1999) EUR. נוירול., 42 (2), 95-104.