پروتئین میان رشته های متوسط \u200b\u200bبافت های عضلانی. میکروفیلم ها، میکروتوبول ها و رشته های متوسط \u200b\u200bبه عنوان اجزای اصلی سیتو اسکلت. کلاسهای رشته های متوسط \u200b\u200bو شناسایی آنها

سخنرانی 4. سیتوپلاسم. هیالوپلاسما اجزای غیر صمیمی سیتوپلاسم.

سیتوپلاسم شامل هیالوپلاسمی، غشاء و اجزای غیر قاچاق شده است.

گالیوپلاسماس یا سیتوپلاسم ماتریس دارای یک ماده خوب یا یک ماده همگن با تراکم الکترونی کم است. این یک سیستم پیچیده کلوئیدی است که شامل پلیمرهای مختلفی است: پروتئین ها، اسیدهای نوکلئیک و غیره در دو حالت وجود دارد: شکل طلا (مایع) و ژل. مناطق جداگانه ای از هیالوپلاسم می توانند خود را تغییر دهند وضع تجمع بسته به شرایط و یا از کار عملکردی. بنابراین، شناخته شده است که مولکول های پروتئین-توبولین فرد می تواند در یک هیالوپاسم پراکنده شود، اما در لحظات خاص آنها شروع به جمع آوری و ساخت ساختارهای لوله ای طولانی - میکروتوبول. این فرآیند میکروتوبول های خود کمک کننده برگشت پذیر است: هنگام تغییر شرایط زندگی سلول (افزایش فشار یا تغییر در نفوذپذیری غشای سلولی)، میکروتوبول ها به مولکول های توبولین مونومر تبدیل می شوند. به همین ترتیب، مجتمع های مختلف فیبرینی، مجتمع های خوب مولکول های پروتئینی ممکن است در پیوستگی به نظر هیلوپلاسمی رخ دهد.

ترکیب هیالوپلاسما از میکرومولکول عمدتا شامل پروتئین های مختلف کروی و آنزیم های ماتریس سیتوپلاسمی است. آنها 20 تا 25 درصد از کل پروتئین کل پروتئین را در سلول یوکاریوتی تشکیل می دهند. مهمترین آنزیم های ماتریس شامل آنزیم های گلیکولیز، آنزیم های متابولیسم قندها، پایه های نیتروژن، اسیدهای آمینه، لیپید ها و سایر ترکیبات مهم است. ماتریس حاوی آنزیم های فعال سازی آمینو اسید در سنتز پروتئین، RNA حمل و نقل است. خواص سلولی اسمزی و بافر عمدتا توسط ترکیب و ساختار هیالوپلاسمی تعیین می شود.

نقش هیالوپلاسمی است

1) این ترکیب تمام ساختارهای سلولی را ترکیب می کند و تعامل شیمیایی را با یکدیگر فراهم می کند؛

2) از طریق آن بخش بزرگی از فرایندهای حمل و نقل داخل سلولی انجام می شود؛

3) ظرفیت اصلی ATP است؛

4) محصولات اسپری (گلیکوژن، قطره چربی) در آن به تعویق افتاد.

اجزای غیر مجاز شامل سیتوسکلتون، مرکز سلولی و ریبوزوم ها است.

وابسته به سیتو اسکلت

این یک سیستم پویا پیچیده از میکروتوبول ها، میکروفیلم ها، رشته های متوسط \u200b\u200bو میکروتوکسی ها است. هر یک از این اجزای یک شبکه سه بعدی را در سلول تشکیل می دهد که با شبکه های دیگر از اجزای دیگر ارتباط برقرار می کند.

توابع اصلی سیتو اسکلت:

‑ حفظ و تغییر شکل سلول؛

‑ توزیع و حرکت اجزای سلولی؛

‑ مواد حمل و نقل در قفس و از آن؛

‑ ارائه تحرک سلولی؛

‑ مشارکت در اتصالات بین سلولار.

میکروتوبول

microtubule -بزرگترین اجزای سیتو اسکلت. آنها سازه های استوانه ای توخالی دارای شکل لوله ها هستند، طول تا چند میکرومتر (در گلدهی بیش از 50 نانومتر) با قطر حدود 24-25 نانومتر، با ضخامت دیوار 5 نانومتر و قطر لومن 14 -15 نانومتر (شکل).

دیوار میکروتوبولاین شامل موضوعات رشته ای اسپیرال شکل گرفته است - پروتئینی ها با ضخامت 5 نانومتر (که در مقطع متقاطع مربوط به 13 واحد واحد) تشکیل شده توسط دیمرها از مولکول های پروتئین α- و β است - توبولین

من Microtubules را توابع می کنم:

(1) حفظ شکل و قطبیت سلول، توزیع اجزای آن؛

(2) اطمینان از حمل و نقل داخل سلولی؛

(3) اطمینان از حرکت CILIA، کروموزوم ها در میتوز(شکل اسپیندل Ahromatine مورد نیاز برای تقسیم سلولی)؛

(4) مبانی آموزش و پرورش دیگر ارگانل(Centrioley، Cilia).

محل میکروتوبول. میکروتوبول ها در یک سیتوپلاسم به عنوان بخشی از چندین سیستم قرار دارند:

الف) در قالب عناصر فردی،پراکنده در سراسر سیتوپلاسم و تشکیل شبکه ها؛

ب) در پرتوها،somonons توسط پل های عرضی نازک (در فرآیندهای نورون، به عنوان بخشی از اسپیندل میتوزی، کاف های Cumper، حلقه پلاکتی محیطی) متصل می شوند؛

که در)تا اندازه ای ادغامبا یکدیگر با تشکیل تشکیل جفتیا dubletov(در Axonsex از Cilia و Flaglea)، و سه گانه(در تماس گیرنده بازال و Centrioli).

آموزش و تخریب میکروتوبول ها.میکروتوبول ها یک سیستم لخت هستند که در آن تعادل بین مونتاژ ثابت و جداسازی آنها وجود دارد. در اکثر میکروتوبول ها، یک پایان (تعیین شده به عنوان "-") ثابت شده است، و دیگر ("+") آزاد است و در طول عمر خود و یا depolymerization شرکت می کند. ساختارهایی که از تشکیل میکروتوبول ها اطمینان حاصل می کنند، به عنوان داستان های کوچک کروی ویژه عمل می کنند - ماهواره(از انگلیسی، ماهواره ای - ماهواره)، به همین دلیل آخرین تماس است مراکز سازمان میکروتوبول (COMT).ماهواره ها شامل می شوند بدن های پایه Cilia و مرکز سلولی(نگاه کنید به شکل)

پس از تخریب کامل میکروتوبول ها در سیتوپلاسم، آنها از مرکز سلولی با سرعت حدود 1 میکرومتر در دقیقه رشد می کنند.، و شبکه آنها دوباره کمتر از یک و نیم ساعت بهبود می یابد. Tsomt همچنین شامل مرکزی کروموزوم ها است.

مهار خود مونتاژ میکروتوبول ها با استفاده از یک سری از مواد مغذی که مهار کننده های میتوز هستند (کلشیسین، وینبلاستین، وین کریستین) باعث مرگ انتخاباتی سلول های تقسیم شده به سرعت می شود. بنابراین، برخی از این مواد به طور موفقیت آمیز برای شیمی درمانی تومور استفاده می شود. مسدود کننده های میکروتوبول همچنین فرآیندهای حمل و نقل را در سیتوپلاسم، به ویژه ترشح، نقض می کنند حمل و نقل محوری در نورون ها. تخریب میکروتوبول ها منجر به تغییر شکل سلول و بی نظمی ساختار و توزیع آن Organelle می شود.

میکروفیلم ها

Microfilaments -نخ های نازک پروتئین با قطر 5-7 نانومتر در سیتوپلاسم خود، به شکل شبکه ها یا پرتوها.در عضله اسکلتی، فرم های میکروفیلینگ نازک مرتب شده است بستهتعامل با رشته های ماسه ای ضخیم تر.

تحت صنعت پلاسمولم، شبکه های ضخیم است، مشخصه اکثر سلول ها. در این شبکه، میکروفیلم ها بین خودشان بین خود و "دوختن" با یکدیگر با کمک خاص قرار می گیرند پروتئینشایع ترین آن است فیلامینشبکه قشر با تغییر شکل شدید و ناگهانی سلول در تأثیرات مکانیکی تداخل می کند و تغییرات صاف را به شکل خود با بازسازی، که تسهیل می شود، فراهم می کند آنزیم های حل شده Aktin.

Aktin - پروتئین اصلی میکروفیلم ها -در فرم مونومر رخ می دهد (G- یا کروی اکتین)که قادر به حضور CAMF و Ca 2 + پلیمریزه شده به زنجیره های طولانی است (f-، یا fibrillar actin).معمولا مولکول اکتین دارای یک شکل از دو موضوع پیچ خورده مارپیچ است.

در میکروفول ها، آتیین با نزدیک شدن ارتباط برقرار می کند پروتئین های اتصال Aktin(تا چندین گونه دوازده) انجام وظایف مختلف. برخی از آنها درجه پلیمریزاسیون اکتین را تنظیم می کنند، دیگران به اتصال میکروفیلی های فردی به سیستم کمک می کنند. در سلول های غیر عضلانی، Aktin حدود 5 تا 10 درصد محتوای پروتئین را تشکیل می دهد، فقط حدود نیمی از آن به رشته ها سازماندهی می شود. میکروفیلم ها به تأثیرات فیزیکی و شیمیایی نسبت به میکروتوبول ها مقاوم هستند.

تابع میکروفیلم ها:

(1) اطمینان از کاهش سلول های عضلانی(هنگام تعامل با میوزین)؛

(2) ارائه توابع مربوط به لایه کورتیک سیتوپلاسم و پلاسموماما(exo- و endocytosis، تشکیل pseudopodia و مهاجرت سلولی)؛

(3) حرکت در داخل سیتوپلاسم از اندام های، حباب های حمل و نقل و دیگر ساختارهابا توجه به تعامل با برخی از پروتئین ها (مینوزین) مرتبط با سطح این ساختارها؛

(4) ارائه سفتی سلولی خاصبا توجه به حضور یک شبکه قشر که مانع از عمل تغییر شکل می شود، اما خودش، بازسازی، به تغییرات شکل سلولی کمک می کند؛

(5) تشکیل کاهش خشک شدن با سیتوتومی،بخش نهایی سلول؛

(6) آموزش ابتدایی ("قاب") برخی از ارگانل(مایکروویو، stereocylcy).

(7) مشارکت در سازمان ساختار ترکیبات بین سلولی(Despossem-Encumbrance).

میکروفیلم های آکتین پایه را تشکیل می دهند مایکروویو -انگشت مانند سلول های سیتوپلاسم با قطر 0.1 میکرومتر و طول 1 میکرومتر رشد می کند. Microwaves یک افزایش چندگانه در سطح سطح سلول را فراهم می کند که تقسیم و مکش مواد رخ می دهد. در سطح آپیکال برخی از سلول ها به طور فعال در فرایندهای مشخص شده (در اپیتلیوم روده کوچک و لوله های کلیوی) دخیل هستند تا چند هزار مایکروویو وجود داشته باشند که یک برش قلم مو را تشکیل می دهند. هر قاب مایکروویو شکل گرفت یک پرتو حاوی حدود 40 میکروفیلمنتدروغ گفتن در امتداد محور طولانی خود (شکل).

که در بخش آپیکالیmicrowaves این بسته نرم افزاری ثابت است ماده آمورف.استحکام آن به علت مقادیر عرضی از پروتئین ها است. فیمبرینوو ویلینااز داخل بسته نرم افزاری به پلاسمولیم Microville توسط پل های پروتئینی خاص متصل می شود (Minimiosa مولکول).در پایه Microvilli Microfilaments همراه در شبکه ترمینالدر میان عناصری که هستند رشته های میوزینتعامل فیبرهای Actin و Myosic از شبکه ترمینال احتمالا تن و پیکربندی مایکروویو را تعیین می کند.

رشته های متوسط

رشته های متوسط \u200b\u200b-مواد پروتئینی با دوام و مقاوم در برابر مواد شیمیایی با ضخامت حدود 10 نانومتر (که است حد واسطمعنای بین ضخامت میکروتوبول و میکروفیلی ها). آنها در سلول های پارچه های مختلف یافت می شوند (نگاه کنید به زیر) و واقع شده اند در قالب شبکه های سه بعدیدر مناطق مختلف سیتوپلاسم، هسته محاصره شده است، بخشی از دزدی و نیمه امواج سلولهای اپیتلیال (در پلاسمایم که آنها از طریق پروتئین های ترانسفورماتور ثابت می شوند)، در طول طول کل پروپه های نورون قرار می گیرند. رشته های متوسط \u200b\u200bتوسط مولکول های پروتئینی رشته ای رشته ای تشکیل شده اند که با یکدیگر مانند طناب بافته شده اند.

توابع رشته های متوسطبه اندازه کافی مطالعه نکرد با این حال، ثابت شده است که آنها بر جنبش تاثیر نمی گذارند یا سلول را تقسیم نمی کنند. توابع اساسی آنها عبارتند از:

(1) ساختاری -حمایت و حمایت، اطمینان از توزیع ارگانل بر اساس مناطق خاصی از سیتوپلاسم؛

(2) اطمینان از توزیع یکنواخت نیروهای تغییر شکلبین سلول های بافتی که مانع آسیب به سلول های فردی می شود (به علت اتصال رشته های متوسط \u200b\u200bبا پروتئین های ترانسپامبران توسط دپولن و نیمه سمی)؛

(3) مشارکت در شکل گیری شیداییدر اپیتلیوم های پوستی؛ در سلول های اپیتلیال، ارتباط با سایر پروتئین ها و ایجاد موانع غیر قابل نفوذ (پوسته های شیدایی)، جزء اصلی مو و ناخن هستند؛

(4) حفظ شکل فرایندهای سلول عصبیو تثبیت پروتئین های ترانسفورماتور (به ویژه کانال های یونی)؛

(5) برگزاری miofibrils در پارچه عضلانیو آنها را به پلاسمولم متصل کنید، که عملکرد انقباضی آنها را تضمین می کند.

در سلول آسیب دیده، شبکه رشته های متوسط \u200b\u200b(بر خلاف سایر اجزای سیتوسکلت) تجمع و کنسانتره در اطراف هسته، اتصال ارگ های آسیب دیده و واحدهای پروتئینی است. یک ساختار عجیب و غریب شکل گرفته است، که مانند یک کوکون، اجزای سلولی آسیب دیده را برای تخریب بعدی توسط هضم داخل سلولی خود متمرکز می کند. در طول بازیابی ساختار و عملکرد سلول پس از آسیب، شبکه فیبرهای میانجی دوباره در سراسر سیتوپلاسم جایگزین می شود. بر خلاف میکروفیلم ها و میکروتوبول ها، تشکیل رشته های متوسط \u200b\u200bATP مورد نیاز نیست و آنها به طور مداوم و جداسازی ثابت نیستند، بلکه ساختارهای کم پایدار و نسبتا پایدار هستند.

با وجود این واقعیت که ساختار رشته های متوسط \u200b\u200bدر سلول های مختلف انواع مشابه است، آنها به طور قابل توجهی در وزن مولکولی و طبیعت شیمیایی آنها متفاوت استچه چیزی را می توان با روش های ایمونوسیتوشیمیایی با آنتی بادی ها به رشته های متوسط \u200b\u200bطبقات مختلف نشان داد.

تمیز دادن 6 کلاس پایه رشته های متوسط: کراتین (پارچه های اپیتلیال)، تلنگر (بافت عضلانی)، vimentine (سلول های منشا مزانشیمی - فیبروبلاست ها، ماکروفاژها، استئوبلاست ها، و غیره)، نوروفلی ها (نورون ها)، خاک رس (Astrocytes، Oligodendrocytes)، لامینین ها (در تمام سلول ها، Karyoskeleton را تشکیل می دهند )

شناسایی کلاس رشته های متوسط \u200b\u200bدر تشخیص تومورها برای شناسایی سلول های تومور بافت مهم است که می تواند انتخاب درمان و پیش بینی را تعیین کند. ارزش بسیار تشخیصی شناسایی سیتوکرات ها، دپام ها و پروتئین فیبریل فیبریل گلیال است که به عنوان نشانگرهای تومورهای اپیتلیال، عضلانی و گلیال اصلی عمل می کند. نتایج کمتر متمایز تشخیص vimittenna، که بیان شده و همبستگی (بیان شده در ترکیب با پروتئین های دیگر از رشته های متوسط) توسط بسیاری از انواع سلول ها است. اطلاعات ضروری در مورد میزان آسیب اپیتلیوم را می توان با تعیین بیان قالب های مولکولی کراتین های خاص به سلول های محلی محلی و سطح دیفرانسیل به دست آورد. به این ترتیب، ممکن است، به عنوان مثال، تغییرات اولیه پیشگامان در اپیتلیوم ها که با روش های استاندارد مورفولوژیکی شناسایی نشده اند، ایجاد شود.

microtrabones

microtrabones -حداقل سیستم مورد مطالعه سیتو اسکلت، وجود آن که توسط بسیاری از محققان مورد بحث قرار گرفته است. فرض بر این است که سه سیستم رشته ای که در بالا شرح داده شده، نفوذ کرده و همراه با سیستم چهارم به نام شبکه میکروکوکولدومی با میکروسکوپ الکترونی با ولتاژ بالا به عنوان یک سیستم از موضوعی از ضخامت ناهموار (2-10 نانومتر) شناسایی می شود، اتصال سه سیستم سیتوسکلتون، اندام های مختلف و پلاسموموما. در "گره های" شبکه میکرولوکول، ریبوزوم های آزاد و پولیسم وجود دارد. پروتئین تشکیل یک شبکه میکروکوکال شناسایی نشده است. پیشنهاد می کند که این شبکه است غیرواقعی، ساختگی،هنگام اصلاح سلولهای سیتوپلاسم ناشی از بارش و انعقاد پروتئین ها.

وابسته به سیتو اسکلت

مفهوم سیتوسکلتون توسط N.K. Cytologist رولینگ روسی در ابتدای قرن بیستم. اما آنها در مورد آن را فراموش کرده اند، و در سال 1950 با استفاده از میکروسکوپ الکترونی (روش ایمونوفلوورسینس) سیتوسکلت دوباره بازگردانده شد.

3 نوع رشته های متفاوتی در ساختار، ترکیب شیمیایی و خواص عملکردی متفاوت است:

· microfilaments (6 نانومتر پروتئین آکتین). در سلول های عضلانی

· میکروتوبول ها (پروتئین 25nm پروتئین توبولین) سلول های بن پین

· رشته های متوسط \u200b\u200b(14 نانومتر متفاوت، اما پروتئین های مرتبط) شاخه هستند. در سلول های اپیدرم

مشخصات کلی:

· قفس کاراکاس

· پیش بینی فیزیولوژیکی مولفه / سلول خود را

عمومی در ساختار:

· ملاقات با همه بدون سلولهای Exception eukaryotic

· پلیمرهای فیبری غیر منطقی پروتئین

· ناپایدار (می تواند به برخی از گزینه ها برای تحرک سلولی منجر شود)

· قادر به polyyrimization / depolirimization

توسط خواص و توابع:

· فریم (رشته های متوسط)

· موتور موتور (میکروفیلم ها(ارتباط برقرار کردن با پروتئین های موتور - Myozins)؛ میکروتوبول(با پروتئین های موتور ارتباط برقرار کنید dieinenami و kinesinami)

2 نوع حرکت:

1. بر اساس خواص پروتئین های Actorn و Tubulin، پلیمریزاسیون / depolymerized. (متصل به غشای سلولی، تغییر تغییرات مورفولوژیکی آن در شکل افزایش رشد (pseudopodia / lallolopodia)

2. Aktin یا Tubulin سازه های هدایت شده است که برای آن پروتئین های خاص موتور - موتورها با موتورهای غشایی / فیبریل مرتبط هستند، شرکت کننده در جنبش.

رشته های متوسط

طناب 10-14 نانومتر

بومی سازی:مناطق نزدیک به عجیب و غریب در بسته های فیبریل (به منطقه محیطی که تحت غشاء پلاسما قرار گرفته اند، تقسیم می شوند).

این در تمام سلول های یوکاریوتی، به ویژه در سلول های تحت تأثیر اثرات مکانیکی یافت می شود. (سلول های اپیدرم، فرایندهای عصبی، سلول های عضلانی خسته شده).

در سلول های گیاهی، شناسایی نشده است

ساختار:گروه بزرگ از پروتئین های مشابه ( isobelkov):

· کراتین:

1. در سلول های Epital یافت می شود

2. فرم هتروپلیمرهای

3. ناهمگن

4. m \u003d 40-70 هزار.

· ویولون(سلول های پارچه مزانشیمی)

دلمه کردن(سلول های عضلانی)

پرنده(نورون های محیطی و مرکزی)

m \u003d 40-50 هزار

· پروتئین های Neurofilament(آکسون های سلول های عصبی m \u003d 60-130 هزار)

· پروتئین های لامینین هسته ای.

1. محلی سازی هسته ای

2. شبیه به ساختار و خواص با تمام پروتئین های میکروفیلم های متوسط

برخی از پروتئین ها می توانند کوپلیمرهای را تشکیل دهند (Desmine Vimentin)

1 - مولکول جداگانه؛ 2 - دیمر؛ 3 - پروتئین تترامر؛ 4، 5 - پلیمریزاسیون protopilaments؛ 6 - رشته های میانجی شکل گرفته

با دوام ترین

محل میکروتوبول را تکرار کنید

پروتئین های رشته های متوسط \u200b\u200bدر بافت های مختلف یک ارگانیسم متفاوت از پروتئین های رشته های متوسط \u200b\u200bیک بافت از موجودات مختلف هستند.

filaments متوسط \u200b\u200b08 فوریه 2011
کفش های کودکان خرید تخفیف: نحوه خرید کفش تابستانی کودکان Euromarca.ru/stock/.

رشته های متوسط \u200b\u200b- ساختارهای رشته ای از پروتئین های خاص، یکی از سه جزء اصلی سیتوسکلتون سلول های یوکاریوت. این شامل هر دو در سیتوپلاسم و در هسته اکثر سلول های یوکاریوتی است. قطر متوسط \u200b\u200bPF حدود 10 نانومتر است، کمتر از میکروتوبول ها و بیش از میکروفیل های اکتین. این نام به دلیل این واقعیت که ضخامت ساختارهای سیتو اسکلتی متشکل از PF بود، موقعیت بین ضخامت رشته های موزیک و میکروتوبول ها را اشغال کرد. در هسته تنها یک نوع PF - laminine وجود دارد، انواع باقی مانده - سیتوپلاسمی.

ساخت

طرح کلی سازمان سازمانی رشته های متوسط

ساختار دامنه مولکول های پروتئین PF کاملا محافظه کارانه است. پلیپپتید معمولا دارای دو دامنه کروی بر روی N-و C-ends است که توسط یک دامنه فوق العاده شفاف تشکیل شده متشکل از مارپیچ های آلفا متصل می شوند. اصلی بلوک ساختمان رشته - دیمر، نه یک مونومر. این توسط دو زنجیره پلی پپتید تشکیل شده است، معمولا دو پروتئین مختلفی که با یکدیگر ارتباط برقرار می کنند با دامنه های چینی خود را تشکیل می دهند. PF سیتوپلاسمی از چنین دیافراگم هایی تشکیل می شود که موضع های غیر قطبی را تشکیل می دهند، در یک بلوک ضخیم. عدم وجود قطبیت در PF به علت جهت گیری ضد موازی دیمرز در tetramer است. از این، ساختارهای پیچیده تر بیشتر تشکیل می شود، که در آن PF می تواند فشرده شود، به عنوان یک نتیجه از قطر غیر دائمی.

بر خلاف اکتین و توبولین، پروتئین های PF محل نوکلئوزید ترانسفسفات ها را ندارند.

علاوه بر میکروتوبول ها، اجزای فیبریل شده از سیتوپلاسم سلولهای یوکاریوتی شامل میکروفیلم ها (میکروفیلیامای) با ضخامت 5-7 نانومتر و فیبرهای به اصطلاح متوسط \u200b\u200bیا میکرو فیبریل ها (میکرو فیبریل)، ضخامت حدود 10 نانومتر است.

میکروفیلم ها عملا در تمام انواع سلول ها وجود دارد. در ساختار و توابع، آنها متفاوت هستند، اما دشوار است که آنها را از لحاظ مورفولوژیکی از یکدیگر متمایز کنیم. میکروفیلم ها در لایه قشر سیتوپلاسم واقع شده اند، به طور مستقیم تحت پلاسیمولم، پرتوها یا لایه ها قرار دارند. آنها را می توان در شبه روانی AMEB یا در فرآیندهای متحرک فیبروبلاست ها، در میکروسکوپال اپیتلیوم روده مشاهده کرد. Microfilaments اغلب بسته های بسته به فرآیندهای سلولی را تشکیل می دهند.

شبکه میکروفیلم ها در اکثر سلول ها نشان داده شده است. آنها در ترکیب شیمیایی متفاوتند. بسته به ترکیب شیمیایی آنها، می توانند توابع سیتو اسکلتون را انجام دهند و در حصول اطمینان از حرکت شرکت کنند. این شبکه بخشی از سیتو اسکلت است. با استفاده از روش های ایمونوفلورسنت، به وضوح نشان داده شده است که میکروفولاتورهای لایه های قشر و پرتوهای شامل پروتئین های انقباضی هستند: اکتین، میوزین، تروپومیوز، A-Aktinin. در نتیجه، میکروفیلم ها چیزی جز یک واحد متعاهد داخل سلولی نیستند که نه تنها تحرک سلولی را با حرکت فعال Amoeboid فعال می کند، بلکه احتمالا بیشتر حرکت های داخل سلولی مانند جریان های سیتوپلاسم، حرکت واکولت، میتوکندری، تقسیم سلولی است.

رشته های متوسطیا میکرو فیبریل ها، همچنین ساختارهای پروتئینی. این نازک (10 نانومتر) غیر منطقی، اغلب پرتو های موضوع است. این مشخص است که ترکیب پروتئین آنها در پارچه های مختلف ریخته می شود. به عنوان مثال، در اپیتلیوم، در ترکیب رشته های متوسط \u200b\u200bشامل کراتین بود. بسته های رشته های متوسط \u200b\u200bکراتین در سلول های اپیتلیال به اصطلاح tonofibrils که مناسب برای desmosms هستند. رشته های متوسط \u200b\u200bسلول های بافت های مزانشیمی (به عنوان مثال، فیبروبلاست ها) شامل پروتئین دیگری هستند - ویمیتنین. سلول های عضلانی توسط پروتئین دیمین در سلول های عصبی مشخص می شوند، یک پروتئین خاص نیز در نوروفلیست های آنها گنجانده شده است.

نقش میکروسکوپ های متوسط \u200b\u200bبه احتمال زیاد یک فریم پشتیبانی است، اما این ساختارهای فیبریلار به عنوان میکروتوبول بسیار مفید نیست.

37-38. ترکیب شیمیایی و فراساختار میکروفیلم ها و میکروتوبول ها. (نگاه کنید به 36)

39. ویژگی های ترکیب شیمیایی و ساختار supramolecular رشته های متوسط. رشته های متوسط \u200b\u200bبه گونه ای نامگذاری شده اند، زیرا قطر آنها حدود 10 نانومتر است که مقدار متوسط \u200b\u200bبین قطر میکروفیلم (6 نانومتر) و میکروتوبول ها (25 نانومتر) است. در مقایسه با میکروفیلم ها و میکروتوبول ها، آنها پلیمرهای مولکولی نیستند، بلکه پلیزیمان مونومرهای فیبریلا هستند. رشته های متوسط \u200b\u200bدر تمام سلول های حیوانی یافت می شود، اما به ویژه بسیاری از آنها در اپیتلیوم پوشش، بافت های عصبی و عضلانی.

در بخش مرکزی مولکول پروتئین های پروتئین های میانجی، یک توالی آمینو اسید یکسان از 130 بقایای تشکیل شده A-Helix تشکیل شده است. با این حال، این پروتئین ها دارای خاصیت بافتی هستند که توسط مناطق ترمینال مولکول های آنها تعیین می شود. مونتاژ رشته ها با تراکم منظم ساختارهای اسپیرال رخ می دهد.

پروتئین های رشته های متوسط \u200b\u200bمتعلق به یکی از چهار گروه مختلف هستند - کراتین، پروتئین های سلول های مزانشیمی، پروتئین های نوروفیبریل و لامینامی ها.

کرتینا یک خانواده از پروتئین های فیبریلاری با وزن مولکولی 40-70 سی دی خاص به سلول های اپیتلیال وجود دارد.

به پروتئین های نوروفیلامین سه پلیپپتید با وزن مولکولی 68، 145 و 220 کیلوگرم وجود دارد. همراه با میکروتوبول ها، آنها بخشی از ساختارهای مشخصه سلول های عصبی هستند - نوروفیبریل ها، که در تشکیل یک سیستم حمل و نقل داخل سلولی در بدن نورون و فرایندهای آن دخیل هستند.

رشته های متوسط \u200b\u200bسیتوپلاسم عمدتا در اطراف هسته سلولی قرار می گیرند و همچنین پرتوهای تشکیل دهنده از هسته به حاشیه سلول تشکیل شده است. توزیع رشته های متوسط \u200b\u200bدر سلول عمدتا با توزیع میکروتوبول ها همخوانی دارد، که منعکس کننده مشارکت مفصلی آنها در سیستم های حمل و نقل داخل سلولی است.

در مقایسه با پروتئین های سیتوپلاسمی تشکیل فیبریل ها در هسته سلولی قرار دارند lamines A، B و C (وزن مولکولی 60-70 کیلوگرم) به شبکه های مستطیلی مونتاژ می شود. دارایی یا ماتریس هسته ای تشکیل شده، تماس با غشای داخلی هسته هسته، نگهداری و شکل هسته سلول. ماتریس هسته ای لامین به عنوان یک ساختار مرجع برای کروموزوم ها عمل می کند. در mitosis یا meyosis، لامینین ها توسط کیناز شکافت سلولی فسفریل شده است، که منجر به depolymerization آنها و فروپاشی هسته در حباب های جداگانه سیتوپلاسم می شود. در پایان بخش، فسفاتاز ها فعال می شوند که پلیمریزاسیون لامال ها و ترمیم ماتریس هسته ای و هسته های هسته ای را تضمین می کنند.

40. aktin و پروتئین های مرتبط. مکانیسم های مولکولی برای کاهش مجتمع های اکتینومیوزین.پنج مکان اصلی وجود دارد که پروتئین های اتصال Actin می توانند اعمال شوند. آنها می توانند با مونومر اکتین تماس بگیرند؛ با "اشاره کرد"، یا به آرامی در حال رشد، پایان رشته؛ با "اپرا"، یا سریع رشد، پایان؛ با سطح جانبی رشته؛ و در نهایت، در یک بار با دو رشته، تشکیل دوخت عرضی بین آنها. علاوه بر پنج نوع تعامل مشخص شده، پروتئین های اتصال Actin ممکن است حساس یا غیر حساس به کلسیم باشند. با چنین فرصت های گوناگون، بعید به نظر می رسد شگفت انگیز است که بسیاری از پروتئین های اتصال دهنده های مرتبط با آن کشف شده اند و برخی از آنها قادر به تعامل مختلف هستند.
پروتئین ها، اتصال به مونومرها، تشکیل بذر را سرکوب می کنند، ضعف تعامل مونومرها را با یکدیگر تضعیف می کنند. این پروتئین ها را می توان کاهش داد، اما ممکن است سرعت انقباض را کاهش ندهد - بستگی دارد که آیا مجتمع آکتین با پروتئین اتصال دهنده اکتین می تواند به رشته ها متصل شود یا خیر. Profile و Fragmin پروتئین های حساس با مونومرهای اکتین ارتباط برقرار می کنند. هر دو نیاز به کلسیم برای اتصال با اکتین دارند. مجتمع پروفیل با مونومر می تواند از Philants phyexisting خارج شود و هیچ مجتمع Fragmine با اکتین وجود ندارد. بنابراین، مشخصات به طور عمده مهار هسته، در حالی که Fragmin سرکوب هسته، و طول کشیدن. از سه غیر حساس به کلسیم در ارتباط با پروتئین های اکتین، دو DNAZ I و پروتئین اتصال به ویتامین D در خارج از سلول عمل می کنند. اهمیت فیزیولوژیکی توانایی آنها برای تماس با اکتین ناشناخته است. با این حال، در مغز، یک پروتئین وجود دارد که اتصال به مونومرها را متصل می کند، فیبرهای actin depolymerizes؛ اقدام کمپوستراسیون آن با این واقعیت توضیح داده شده است که اتصال مونومرها منجر به کاهش غلظت Aktin در دسترس برای پلیمریزاسیون می شود. مولکول های میوزین و اکتین، تعامل با یکدیگر، تشکیل یک مجموعه مجتمع Actomyosine، که در آن رویدادهای اصلی منجر به ایجاد یک نیرویی که موجب اختصارات عضلانی می شود. در یک عضله استراحت، پل های میوزین فعالیت ATPhase را نشان نمی دهند، زیرا تروپومیوز و پروتئین های پیچیده تروپونین مانع از تعامل سرهای میوزین با موضوع سرقت می شود. فعال سازی مجتمع Actomyosine توسط یون های S2 + آغاز می شود. غلظت Ca2 + در سیتوپلاسم سلول عضلانی در حالت استراحت (عضله آرام) کمتر از 0.1 میکرومتر است که بسیار پایین تر از غلظت Ca2 + در مایع بین سلولی است. این به خاطر کار یک آنزیم خاص - پمپ کلسیم رتیکولوم سارکوپلاسمی است که با استفاده از انرژی مولکول های ATP (ATP)، پمپ Ca2 + از سیتوپلاسم به مخازن خاص پمپ می شود. تحت عمل تحریک عصبی، یونهای Ca2 + مخازن کلسیم را ترک می کنند و با TNC همراه هستند. این منجر به تغییرات ساختاری در پروتئین های باقی مانده مجتمع تروپونین می شود. در نهایت، موقعیت تروپومیوزین نسبت به موضوع F-actin تغییر می کند و در حال حاضر سرم میوزین می تواند با اکتین تماس بگیرد. نیروی کششی که موجب جابجایی میوزین در امتداد رشته های آکتین می شود، به دلیل تغییرات ساختاری در مرکز کاتالیزوری میوزین پس از هیدرولیز مولکول ATP بوجود می آید. Myozic شبیه یک دستگاه مکانیکی است که در آن سر و گردن پل موزاییک نقش یک اهرم عجیب و غریب را بازی می کند که به شما امکان می دهد دامنه جابجایی یک دم Mosic را افزایش دهید. این اهرم یکی از انتهای آن بر اساس موضوع آکتین است، انتهای دیگر اهرم به دم مولکول میوزین متصل می شود (شکل 3). پس از هیدرولیز ATP و جداسازی FN (PI) و ADF (ADP) از مرکز کاتالیزوری سر میوزین، تنظیمات ساختاری رخ می دهد، در نتیجه، به دلیل آن که سر Actin actin در زاویه A \u003d 30-40 مشغول به کار است °، چشمک زدن دم میوزین (برنج 3). بنابراین نیرو بوجود می آید، که باعث می شود که جابجایی موضعی های ضخیم میوزین در امتداد اعمال اکتین باشد.

41. Unrastructure Disos و توابع آنها.دستگاه Golgie توسط ساختارهای غشایی جمع آوری شده در یک منطقه کوچک نشان داده شده است. یک منطقه جداگانه از انباشت این غشا، یک اسناد است. در Dontiomome، به شدت به یکدیگر (در فاصله 20-25 نانومتر) به شکل یک پشته کیسه های غشایی تخت یا مخازن، که بین آن داده های نازک از معاینه میکروسکوپ الکترونی، Ultrastructure قرار دارد، قرار گرفته است از مجتمع Golgi شامل سه جزء اصلی است: 1. سیستم تانک های تخت. 2. سیستم لوله. 3. حباب های بزرگ و کوچک. هر سه جزء دستگاه Golgi متصل هستند و می توانند از یکدیگر بوجود آیند. در سلول های اندام های مختلف و پارچه، اجزای دستگاه Golgi نابرابر است . توابع دستگاه Golgi:1) سنتز پلی ساکارید ها و گلیکوپروتئین ها (گلیکوکالکالکس، موکوس)؛ 2) اصلاح مولکول های پروتئینی (گلیکوزیل شدن ترمینال - گنجاندن اجزای کربوهیدرات؛ فسفوریلاسیون - افزودن گروه فسفات؛ آکلاسیون - اضافه کردن اسیدهای چرب؛ سولفاتیزاسیون - اضافه کردن بقایای سولفات و غیره؛ 3) تراکم یک محصول ترشحی (در واکسن های چگالی) و تشکیل گرانول های ترشحی؛ 4) پروتئین مرتب سازی بر روی سطح ترانس؛ 5) بسته بندی محصولات ترشحی به ساختارهای غشایی.

42. ورودعلاوه بر غشاء و غشای غیر صمیمی در سلول ها می تواند باشد ورودی های سلولینشان دهنده آموزش غیر دائمی، پس از آن، پس از آن، پس از آن در فرایند سلول های حیاتی سلول ناپدید می شود. منطقه محلی سازی ورودی ها - سیتوپلاسم، اما گاهی اوقات آنها در هسته یافت می شوند. در شخصیت، همه افزونه ها محصولات هستند متابولیسم سلولی. آنها عمدتا به شکل گرانول ها، قطره ها و کریستال ها انباشته می شوند. ترکیب شیمیایی ترکیبات بسیار متنوع است. لیپید ها معمولا در سلول به شکل قطرات کوچک به تعویق می شوند. مقدار زیادی از قطرات چربی در سیتوپلاسم تعدادی از ساده ترین، مانند infusories یافت می شود. در پستانداران، قطرات چربی در سلول های چرب تخصصی، در بافت همبند قرار دارند. اغلب مقدار قابل توجهی از ترکیبات چربی به عنوان یک نتیجه از فرایندهای پاتولوژیک، به عنوان مثال، با تولد چربی از کبد ذخیره می شود. قطرات چربی در سلول های تقریبا تمام پارچه های سبزیجات یافت می شوند، چربی های زیادی در دانه های برخی از گیاهان موجود است. نتیجه گیری پلی ساکارید ها اغلب فرمول گرانول های اندازه های مختلف را تشکیل می دهند. در حیوانات چند سلولی و ساده ترین سلول های سیتوپلاسم سلول ها رسوبات گلیکوژن وجود دارد. گرانول گلیکوژن به وضوح در میکروسکوپ نور قابل مشاهده است. به خصوص تجمع گلیکوژن بزرگ در سیتوپلاسم عرضی الیاف عضلانی و در سلول های کبدی، در نورون ها. در سلول های گیاهان از پلی ساکارید ها، نشاسته اغلب به تعویق افتاد. این شکل گرانول های اشکال و اندازه های مختلف، با شکل گرانول نشاسته مخصوص هر نوع گیاه و برای بافت های خاص است. رسوبات نشاسته غنی از سیب زمینی سیتوپلاسم، غلات غلات است. هر گرانول نشاسته شامل لایه های جداگانه آنها می شود و هر لایه به نوبه خود شامل کریستال های شعاعی شعاعی است که تقریبا نامرئی در میکروسکوپ نور است. ترکیبات کالسیال کمتر از چربی و کربوهیدرات هستند. گرانول های پروتئین غنی از سیتوپلاسم تخم مرغ هستند، جایی که آنها شکل صفحات، توپ ها، دیسک ها را دارند. ورودی های پروتئین در سیتوپلاسم سلول های کبدی، سلول های ساده ترین و بسیاری از حیوانات دیگر یافت می شود.

رشته های متوسط \u200b\u200b(PF) از مونومرهای فیبریل ساخته شده اند. بنابراین، طراحی اصلی رشته های متوسط \u200b\u200bشبیه به یک طناب با ضخامت حدود 8-10 نانومتر است. آنها عمدتا در منطقه نزدیک به آهن و در پرتوهای فیبریل ها قرار دارند و به حاشیه سلول ها منتقل می شوند و در زیر قرار دارند غشای پلاسما (شکل 238، 240 و 241). رشته های متوسط \u200b\u200bدر تمام انواع سلول های حیوانی یافت می شود، اما به ویژه آنها در آن سلول هایی که تحت تأثیر مکانیکی قرار دارند، فراوان هستند: سلول های اپیدرم، فرآیندهای عصبی، سلول های عضلانی صاف و خسته. در سلول های گیاهان، PF شناسایی نشد.

رشته های میانجی شامل یک گروه بزرگ از سلول های ISA (پروتئین های مرتبط) است که می تواند به چهار نوع تقسیم شود. نوع اول ساخته شده است کراتیناسید و خنثی، که در سلول های اپیتلیال رخ می دهد؛ آنها هتروپلیمرها را از این دو زیرمجموعه تشکیل می دهند. علاوه بر این، کراتین، بسته به منبع بافت، ناهمگونی دارد. بنابراین، در اپیتلیوم ها تا 20 شکل کراتین وجود دارد، 10 نوع دیگر کراتین های موجود در مو و ناخن. وزن مولکولی کراتین ها از 40 تا 70 هزار متغیر است.

نوع دوم پروتئین های PF شامل سه نوع پروتئین دارای وزن مولکولی مشابه (45-53 هزار) است. آی تی - vimentin،مشخصه سلول های منشاء مزانشیمی، که بخشی از سیتو اسکلت سلول های بافت همبند، اندوتلیوم، سلول های خون است. دلمه کردناین مشخصه سلول های عضلانی است، هر دو صاف و اختصاص داده شده است. گلیالفیبریلر پروتئیناین بخشی از PF برخی از سلول های عصبی عصبی - به آستروسیت ها و برخی از سلول های Schwann است. پرندهاین بخشی از نورون های محیطی و مرکزی است.

نوع سوم - پروتئین های Neurofilament(وزن مولکولی از 60 تا 130 هزار)، در آکسون سلول های عصبی رخ می دهد.

سرانجام، نوع چهارم - پروتئیناتمی لامین هااگر چه این دومی محلی سازی هسته ای دارد، اما در ساختار و خواص با تمام پروتئین های رشته های متوسط \u200b\u200bمشابه هستند.

همانطور که قبلا ذکر شد، رشته های متوسط \u200b\u200bاز پروتئین های فیبریلر مانند طناب ساخته می شوند. در عین حال، برخی از پروتئین ها می توانند کوپلیمرها را تشکیل دهند، مانند Vithetin با desmine یا vimentin با پروتئین های گلایلی.

تمام پروتئین های رشته های متوسط \u200b\u200bدارای توالی آمینو اسید مشابه 130 بقایای در بخش مرکزی مولکول فیبریل هستند که دارای ساختار اسپیرال α است. مناطق ترمینال مولکول ها توالی های مختلفی از اسیدهای آمینه، طول های مختلف دارند و ساختار اسپیرال α ندارند. حضور بخش های α-مارپیچ طولانی اجازه می دهد تا دو مولکول به شکل یک اسپلکس دوگانه، درست همانطور که در مولکول میوزین رخ می دهد، که منجر به تشکیل یک دیمر غلتکی شکل حدود 48 نانومتر می شود. دو دیمر، یکپارچه سازی کنار یکدیگر، یک پروتئین کوتاه را تشکیل می دهند - یک تترامر، ضخامت حدود 3 نانومتر است. چنین پروتئینی ها می توانند به فیبرهای ضخیم تر و طولانی ترکیب شوند و در نهایت یک رشته کامل متوسط \u200b\u200bتشکیل شده تشکیل شده است، که شامل هشت پروتئین طولی است (شکل 242).

در غیر این صورت، پروتئین های لامینین هسته ای پلیمریزاسیون هستند: آنها دیمرز را با سر در یک طرف و پلیمریزاسیون تشکیل می دهند، ایجاد یک مشبک مستطیلی سست. چنین لایه هایی از لامات ها به سرعت در طی میتوز در فسفوریلاسیون لمینیت ها تخریب می شوند.

رشته های متوسط \u200b\u200bسیتوپلاسمی مربوط به عناصر پایدار ترین و طولانی مدت سیتوسکلتون است. با این حال، in vivo ورودی مولکول های کراتین تزریقی به سلول های اپیتلیال PF وجود دارد. PF مقاوم به نمک های کم و زیاد غلظت، تنها پس از قرار گرفتن در معرض راه حل های denaturing، مانند اوره، نابود می شود.

چنین ساختاری و پایداری شیمیایی فیبرهای متوسط \u200b\u200bاحتمالا تعیین ثبات فیزیکی آنها را تعیین می کند. آنها به عنوان یک سیستم مرجع واقعی در سلول هایی که در معرض قابل توجه هستند خدمت می کنند بارهای فیزیکی. در سلول های اپیدرم پوست، رشته های متوسط، پرتوها را تشکیل می دهند (Tone Philanets) همراه با Desamos و ایجاد یک شبکه داخل سلولی سفت و سخت (شکل 243). بنابراین، در آکسون های عصبی، کشش برای بسیاری از ده ها سانتیمتر، PF، یا نوروفیلیدها، ایجاد یک پایه سفت و سخت است که انعطاف پذیری و یکپارچگی فرآیندهای سیتوپلاسمی نازک سلول های عصبی را تضمین می کند. در سلول های عضلانی خسته شده، رشته های خفیف در دیسک های Z گنجانده شده و آنها را با یکدیگر در سارکومر و در myofibrils همسایه، و همچنین با غشای پلاسما مرتبط می کنند.

مهارکننده های پلیمریزاسیون خاص پروتئین های رشته های متوسط \u200b\u200bهنوز مشخص نشده است. بنابراین، فرآیند مونتاژ و جداسازی این عناصر سیتو اسکلتون در یک سلول زنده هنوز معلوم نیست. به احتمال زیاد آنها شبیه به لامینام ها هستند که تحت عمل کیناز های سیتوپلاسمی قرار می گیرند، منجر به فسفوریلاسیون آنها می شود. رشته های میانبر انتخاب شده تحت عمل فسفوریلاز می تواند به مونومرها فرو ریزد، depolymerized.

به لحاظ توپوگرافی در قفس محل رشته های متوسط، محل میکروتوبول ها را تکرار می کند، به نظر می رسد که به سمت کنار یکدیگر قرار می گیرند. هنگامی که میکروتوبول ها توسط یک کلشیسین تخریب می شوند، فروپاشی به اصطلاح فیبرهای متوسط \u200b\u200bرخ می دهد: آنها به پرتوهای متراکم یا حلقه های اطراف هسته مونتاژ می شوند. ترمیم شبکه جدید رشته های متوسط \u200b\u200bدر منطقه مرکز سلولی آغاز می شود. این نشان می دهد که مرکز پلیمریزاسیون یا هسته سازی آنها می تواند مراکز رایج با میکروتوبول ها باشد.